Biochimica/Emoglobina e mioglobina

La semplice diffusione dell'ossigeno attraverso i tesssuti non garantirebbe, negli animali superiori, l'apporto di questo vitale composto a tutte le cellule; a questa funzione è adibito il sistema circolatorio. L'ossigeno isolato ha una solubilità nel sangue di 3 mL/L. Necessita quini di specifiche proteine trasportatrici che, legandosi a esso, ne aumentano la solubilità a 250 mL/L.

Struttura

L'emoglobina e la mioglobina son oloproteine, cioè costituite da una parte polipeptidica (l''apoproteina) composta dalle molecole di globina e una porzione non polipeptidica, rappresentata dal gruppo eme. La mioglobina, localizzata nelle cellule muscolari striate e cardiache, ha una struttura terziaria: una singola catena globinica accoglie il gruppo eme. L'emoglobina presenta una struttura quaternaria, è composta infatti da 2 dimeri legati tra loro; ciascuno dimero costituito da una catena α e una catena β, quindi si ha in totale nella molecola 4 catene polipeptidiche. Ogni catena accoglie un gruppo eme.

Il gruppo eme è composto da un atomo di Fe²⁺ che instaura legami di coordinazione con 4 atomi di azoto, i quali fanno parte una struttura molecolare detta protoporfirina. L'atomo di ferro è legato alla catena globina per mezzo di un residuo di istidina, His F8, chiamata istidina prossimale. I legami di coordinazione servono per mantenere il ferro nello stato ridotto, che è quello di legare efficacemente l'ossigeno. Tuttavia, l'eme isolato non è in grado di mantenere il ferro nello stato ridotto poiché quando è esposto all'acqua, il ferro si ossida a 3+. Per questo motivo il gruppo eme è accolto in una tasca idrofobica della molecola di globina.