Chimica organica/Proteine: differenze tra le versioni

Gli atomi di carbonio e azoto legami con legame peptidico costituiscono la '''catena principale''' di peptidi e proteine. La costituzione degli amminoacidi fa si' che tale catena presenti ad una estremita' un atomo di carbonio ('''C terminale''') e all'altra un atomo di azoto ('''N terminale'''). I residui "R" di ciascun amminoacido costituiscono le '''catene laterali'''.

 

|- bgcolor="#eee8aa"

! colspan="3" align="center" | '''Schema delle possibili strutture secondarie proteiche'''

|-

! align="right" | Estese:

|-

|- bgcolor="#ccccff"

|-

|-

! align="right" | Extended-favoring:

|}

 

'''Tra le catene principali''' di alcuni tratti di peptidi e proteine si possono stabilire legami ponte a idrogeno, che costringono le catene a giacere sullo stesso piano. Sono noti peptidi a proteine in cui le catene risultano orientate nella stessa direzione o in direzioni opposte. La perfetta coplanarità di due amminoacidi legati da un legame peptidico risulta energeticamente sfavorita dalla repulsione di tipo sterico tra i rispettivi gruppi R. E' per questo che il piano identificato dalle catene risulta in realtà pieghettato, a dare il così detto foglio β rappresentato sotto.

{|{{Tabella_Ch_Org}}

|}

 

Quando i gruppi R sono particolarmente voluminosi può risultare più stabile un'altra configurazione, quella ad α-elica. Si tratta di un arrangiamento elicoidale destrogiro causato da legami tipo ponte idrogeno tra il gruppo N-H di residui amminoacidici e il gruppo C=O degli amminoacidi distanti 3 residui. Le eliche possono comprendere da 4 a più di 40 residui. Le strutture tridimensionali foglio-β e α-elica prendono cumulativamente il nome di '''strutture secondarie''' delle proteine.