Chimica organica/Proteine: differenze tra le versioni

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== Struttura terziaria ==
Tra le catene laterali si stabiliscono interazioni che portano a ripiegamenti ulteririulteriori rispetto a quelli dati da fogli-β e α-eliche, la così detta '''struttura terziaria'''. Tali interazioni sono di tipo debole tra amminoacidi idrofobici, interazioni dipolari tra amminoacidi con carica opposta, legami ponte idrogeno o legami a ponte disolfuro. Complessivamente questo insieme di legami porta ad esporre al solvente, l'acqua, le parti polari della catena, ospitando all'interno della proteina o del peptide le parti non polari. </br>
<span style="font-size:120%">'''Proteine fibrose e globulari''' </span>
Hart <ref name=Hart>H. Hart, L.E. Craine and D.J. Hart. Amminoacidi, Peptidi e Proteine. In:Chimica Organica, quarta edizione italiana. Ed. Zanichelli. (2003).</ref>
<span style="font-size:120%">'''Legami disolfuro''' </span>
I legami disolfuro si formano tra atomi di zolfo facenti parte delle catene laterali di due cisteine. Ciò che avviene può essere descritto come una ossidazione reversibile che porta ad un legame covalente (S-S). Il legame, che prende il nome di "ponte disolfuro", tipicamente non si forma sulla superficie della proteina, a causa della presenza nel citoplasma di agenti riducenti. questi legami sono fondamentali nella determinazione della forma della proteina. É interessante notare come molte proteine strutturali, che richiedono una elevata stabilità, siano caratterizzate da un alto numero di legami di questo tipo. Un esempio è dato della cheratina, che si trova nelle unghie.