Chimica organica/Proteine: differenze tra le versioni
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I legami disolfuro si formano tra atomi di zolfo facenti parte delle catene laterali di due cisteine. Ciò che avviene può essere descritto come una ossidazione reversibile che porta ad un legame covalente (S-S). Il legame, che prende il nome di "ponte disolfuro", tipicamente non si forma sulla superficie della proteina, a causa della presenza nel citoplasma di agenti riducenti. questi legami sono fondamentali nella determinazione della forma della proteina. É interessante notare come molte proteine strutturali, che richiedono una elevata stabilità, siano caratterizzate da un alto numero di legami di questo tipo. Un esempio è dato della cheratina, che si trova nelle unghie.
{|{{Tabella_Ch_Org}} width=400px
[[Image:DisulfideBondFormation.png|400px|thumb|center|Schema di reazione per la formazione del legame disolfuro. Su due residui cisteinici si verifica una doppia ossidazione, che comporta il rilascio di due elettroni e due protoni. Reazioni di questo tipo sono solitamente catalizzate da enzimi flavinici]]▼
|{{Col2_Ch_Org}}| '''Formazione di un ponte disolfuro'''
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|[[Image:DisulfideBondFormation.png|400px|thumb|center|Schema di reazione per la formazione del legame disolfuro]]
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== Struttura quaternaria ==
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