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Biochimica/Metabolismo dei carboidrati: differenze tra le versioni

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È la reazione limitante della via e il punto di controllo più importante della via. È una reazione irreversibile quindi determina l'irreversibile e definitivo ingresso del glucosio nella glicolisi. La PFK-1 è inibita allostericamente da alti livelli di '''ATP''' e '''citrato''' che indicano alti livelli di energia nella cellula, mentre viene attivata da alti livelli di '''AMP'''.
 
Il più potente attivatore di PFK-1 è il '''fruttosio 2,6-bisfosfato''' (F26BPF2,6BP), formato per fosforilazione del fruttosio 6-fosfato dall'enzima '''PFK-2''', un enzima bifunzionale, con un'attività chinasi che produce il fruttosio 2,6-bisfosfato a partire dal fruttosio 6-fosfato e con un'attività fosfatasi che defosforila il friuttosio 2,6-bisfosfato in fruttosio 6-fosfato. Nell'isozima epatico della PFK-2 la '''fosforilazione dell'enzima attiva il dominio fosfatasi e inattiva il dominio chinasi'''. Il fruttosio 2,6-bisfosfato è inoltre inibitore della fruttosio 1,6-bifosfatasi, un enzima della gluconeogenesi. Colla doppia azione di attivare la glicolisi e di inattivare la gluconeogenesi, il fruttosio 2,6-bisfosfato fa sì che le due vie non siano pienamente attive allo stesso tempo; ciò impedisce il ciclo futile del catabolismo del glucosio a piruvato e della sintesi di glucosio a partire dal piruvato, che costituisce uno spreco energetico.
 
L'azione di PFK-2 e quindi la concentrazione del del F26BPF2,6BP è regolata dagli ormoni '''insulina''' e '''glucagone'''
*nei momenti post-prandiali il rapporto di concentrazione [insulina]/[glucagone] aumenta e l'insulina attiva una fosfatasi che defosforila PFK-2 attivando il dominio chinasi. [fruttosio 2,6-bisfosfato] aumenta stimolando la glicolisi e inibendo la gluconeogenesi.
*nel digiuno il glucagone attiva una PKA che fosforila PFK-2 attivandone il dominio fosfatasi; la concentrazione di fruttosio 2,6-bisfosfato diminuisce e dunque la glicolisi è inibita e la gluconeogenesi viene attivata.
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