Biochimica/Emoglobina e mioglobina: differenze tra le versioni

 

==Cambiamenti conformazionali e curve di dissociazione==

La struttura quaternaria dell'emoglobina si presenta in due stati, uno '''stato T''' (''teso'') e uno '''stato R''' (''rilassato''). I due stati o conformazioni si distinguono per la diversa affinità per l'ossigeno, lo stato T è scarsamente affine, lo stato R lega invece l'ossigeno con più affinità. Lo stato T è detto teso perché è caratterizzato da '''legami a idrogeno''' tra i due dimeri. La transizione dallo stato T allo stato R è innescata dal legame dell'ossigeno con il ferro dell'eme che rende più planare la conformazione della struttura della protoporfirina, spostando l'istidina prossimale e l'elica cui è legata. Ciò porta alla rottura dei legami a idrogeno che stabilizzano lo stato T, convertendo così l'emoglobina allo stato R.