Biochimica/Emoglobina e mioglobina: differenze tra le versioni
Contenuto cancellato Contenuto aggiunto
+ |
|||
Riga 1:
{{Biochimica}}
{{Avanzamento|
La semplice diffusione dell'ossigeno attraverso i tesssuti non garantirebbe, negli animali superiori, l'apporto di questo vitale composto a tutte le cellule; a questa funzione è adibito il sistema circolatorio. L'ossigeno isolato ha una solubilità nel sangue di 3 mL/L. Necessita quini di specifiche proteine trasportatrici che, legandosi a esso, ne aumentano la solubilità a 250 mL/L.
Riga 8:
L''''emoglobina''' presenta una struttura quaternaria, è composta infatti da 2 dimeri legati tra loro; ciascuno dimero costituito da una catena α e una catena β, quindi si ha in totale nella molecola 4 catene polipeptidiche. Ogni catena accoglie un gruppo eme.
Il '''gruppo eme''' è composto da un atomo di Fe<sup>2+</sup/> che instaura legami di coordinazione con 4 atomi di azoto, i quali fanno parte di una struttura molecolare detta '''protoporfirina'''. L'atomo di ferro è legato alla catena
==Cambiamenti conformazionali e curve di dissociazione==
La struttura quaternaria dell'emoglobina si presenta in due stati, uno '''stato T''' (''teso'') e uno '''stato R''' (''rilassato''). I due stati o conformazioni si distinguono per la diversa affinità per l'ossigeno, lo stato T è scarsamente affine, lo stato R lega invece l'ossigeno con più affinità. Lo stato T è detto teso perché è caratterizzato da '''legami a idrogeno''' tra i due dimeri. La transizione dallo stato T allo stato R è innescata dal legame dell'ossigeno con il ferro dell'eme che rende più planare la conformazione della struttura della protoporfirina, spostando l'istidina prossimale e l'elica cui è legata. Ciò porta alla rottura dei legami a idrogeno che stabilizzano lo stato T portando così l'emoglobina allo stato R.
La '''curva di dissociazione''' è un grafico che mette in relazione in ascissa la pressione parziale dell'ossigeno (pO<sub>2</sub>) e in ordinata la percentuale di emoglobina o mioglobina saturata di ossigeno. La curva di dissociazione della mioglobina ha l'andamento di un ramo di iperbole, in cui possiamo notare che la mioglobina è quasi completamente saturata già a basse pressioni parziali di ossigeno. Di contro, la curva di dissociazione dell'emoglobina ha un '''andamento sigmoidale''' (a S), nella quale notiamo che, alle medesime pressioni parziali di ossigeno, la percentuale di emoglobina saturata è inferiore a quella di mioglobina e che l'emoglobina si satura completamente a pressioni parziali dell'ossigeno più alte. L'andamento sigmoidale della curva di dissociazione dell'emoglobina è così spiegabile: la prima molecola di ossigeno trova una emoglobina colle quattro catene globiniche allo stato T, con poca affinità. Questo primo legame porta al cambiamento conformazionale della catena cui l'ossigeno si è legato, e della catenxa adiacente. Così la seconda molecola di ossigeno troverà una molecola di emoglobina con aumentata affinità per poter legare la successiva molecola di ossigeno e così via, finché il quattro e ultimo ossigeno si troverà una emoglobina colle quattro catene allo stato R, completamente affine all'ossigeno.
Osserviamo in nel caso dell'emoglobina un esempio di '''cooperatività''', una forma particolare di allosterismo, un fenomeno per cui il legame con un ligando in un sito di una macromolecola aumenta (cooperatività positiva) o diminuisce (cooperatività negativa) l'affinità di altri siti per un ligando. Se il ligando è lo stesso, l'effetto è '''omotropico''' (come nel caso dell'emoglobina), se invece il legame con il ligando influenza l'affnità per un altra specie di ligando, l'effetto è detto '''eterotropico'''.
Ma come si spiega, da un punto di vista fisiologico, questa differenza nelle curve di saturazione tra emoglobina e mioglobina? L'emoglobina, grazie all'andamento sigmoidale della curva di dissociazione, a livello dei capillari polmonari, dove si registrano alte pressioni parziali di ossigeno, è in grado di saturarsi completamente, mentre a livello dei tessuti periferici, dove la pressione parziale di ossigeno è bassa, l'emoglobina è in grado di cedere l'ossigeno ai tessuti, evento impossibile se fosse costituita la una sola catena polipeptidica. La mioglobina, invece, ha come funzione l'accumulo di ossigeno nel muscolo striato, da qui la sua elevata saturazione anche a basse pressioni parziali di ossigeno.
==Modelli che spiegano la transizione T-R==
Esistono due modelli teorici che spiegano la transizione dallo stato T allo stato R, non mutualmente escludenti:
* il '''modello concertato''' prevede che le due forme dell'emoglobina siano in equilibrio tra loro, e che il cambiamento di conformazione avvenga contemporaneamente in tutte le quattro catene globiniche; di conseguenza in una molecola di emoglobina le quattro subunità sono sempre tutte nello stesso stato. Il ligando (l'ossigeno) stabilizza lo stato cui si lega preferenzialmente (lo stato R), spostando l'equilibrio verso la forma affine;
* nel '''modello sequenziale''' il legame del ligando colla subunità causa in questa un cambiamento conformazionale che si propaga alla subunità adiacente, aumentando l'affinità per una successiva molecola di ossigeno.
[[Categoria:Biochimica|Emoglobina]]
| |||