Chimica organica/Sistemi Proteici: differenze tra le versioni

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Il latte, come l'uovo che sarà descritto in una prossima sezione, è una delle poche sostanze delle quali si nutre l'uomo che in natura ha come funzione principale proprio quella di essere un alimento. Ha inoltre la peculiarità di essere, allo stato naturale, una sospensione.
; <span ID=Caseine> Le Caseine </span>
Tra le proteine che si trovano nel latte vengono indicate come '''caseine''' quelle che precipitano quando il pH del latte venga abbassato a 4.6 alla temperatura di 30 °C. Molte caratteristiche reologiche del latte dipendono dalla presenza delle caseine, sulla cui struttura è giusto dunque spendere qualche parola. Horne <ref>Latte: [http://dx.doi.org/10.1016/S1359-0294(02)00082-1 D.S. Horne. Casein structure, self-assembly and gelation. ''Current Opinion in Colloid & Interface Science'' '''7''':456-461 (2002)]</ref> indica come col termine di caseine ci si riferisca ad una famiglia di proteine, suddivisibile in '''α<sub>S1</sub>''', '''a<sub>S2</sub>''', '''β''' e '''κ''' caseina. Tutte le caseine sono accomunate dalla forte idrofobicità, tanto che McMahon <ref name=mcMahon/> le indica come tra le proteine più idrofobiche di tutte. Le prime 3 sono caratterizzate dalla presenza di fosfoserina. La quarta è una glicoproteina descritta <ref>Latte: H. Swaisgood. Primary Sequence of Kappa-Casein. ''J Dairy Sci'' '''58''':583-592 (1975)</ref> come caratterizzata da due parti o, più propriamente, domini: uno globulare, apolare, e uno, quello contenente i residui glucidici, allungato e fortemente idrofilo. Tutte si trovano nel latte sottoformasotto forma di '''micelle''', all'interno delle quali si trovano anche minerali, prevalentemente calcio e fosforo. Tutte queste proteine '''tendono fortemente ad associarsi'''. '''Le prime tre tendono a precipitare in presenza di calcio''', poiché questo, alle condizioni tipiche del latte, è in grado di legarsi a gruppi fosforici di 2 caseine fosforilate. La κ-caseina non segue la stessa tendenza, sia per l'assenza di fosfoserina, sia per la repulsione elettrostatica tra i residui glicosidici, <span style="text-decoration: underline">carichi negativamente a pH tipico del latte</span>. La contemporanea presenza di tutte le caseine in ciascuna micella fa sì che la κ-caseina impedisca alle altre di aggregarsi.
; <span ID=MicelleCaseine> Le micelle di caseina </span>
Il modo nel quale le caseine si aggregano all'interno del latte è oggetto di ampio dibattito. Lo schema attualmente più accettato è presentato sottoformasotto forma di disegno dal Prof. Douglas dell'università di Guelph <ref>Latte: {{Photo_Ch_Org|photo=Illustrazione della micella di caseina}} [http://www.foodsci.uoguelph.ca/deicon/casein.html Professor H. Douglas Goff, Ph.D. at University of Guelph]</ref> (per una review di tutti i modelli proposti ad oggi si veda il lavoro di Phadungath)<ref>Latte: C. Phadungath. Casein micelle structure: a coincise review. ''Songklanakarin J. Sci. Technol.'' '''27'''(1):201-212 (2005).</ref>. Secondo tale schema la micella di caseine è pressappoco sferica, fortemente idratata e molto aperta allo scambio di acqua con la fase continua. Le catene polipeptidiche interne sono legate a dare una matrice (in inglese cross-linked) per mezzo di inclusioni di calcio fostato grandi alcuni nanometri. La κ-caseina si trova distribuita in modo pressappoco uniforme all'interno della micella, come brillantemente rivelato da Horisberger e Rouvet-Vauthey.<ref>Latte: {{Photo_Ch_Org|photo=Foto di micelle di caseina}} [http://dx.doi.org/10.1007/BF02400966 M. Horisberger and M. Rouvet-Vauthey. Localization of glycosylated κ-casein on thin sections of casein micelles by lectin-labelled gold markers. ''Histochemistry'' '''80''':523-526 (1984)]</ref> La struttura interna della micella fa sì che all'esterno si protendano segmenti poco compatti e carichi negativamente, prevalentemente a causa della presenza di κ-caseina. Tali segmenti ricordano i peli, tanto che lo strato esterno è definito in inglese hairy, "peloso". Lo strato hairy rende difficoltosa la flocculazione delle micelle grazie all'ingombro sterico e alla repulsione tra cariche dello stesso segno. A proposito di quest'ultimo aspetto è opportuno ricordare che tutti gli aggregati in soluzione acquosa la cui superficie sia carica tendono ad essere circondati da un doppio strato di ioni, descritto di nuovo con chiarezza da McMahon <ref name=mcMahon/>. Quelli presenti nello strato più interno hanno carica opposta rispetto a quella della superficie dell'aggregato. Questa considerazione risulta importante nel momento in cui si studino in profondità le trasformazioni delle micelle che portano alla produzione del formaggio.
; <span ID=ConsistenzaYogurt> Yogurt: consistenza e esopolisaccaridi </span>
Alcuni articoli scritti a fini didattici, tra i quali quello di Martin et. al.<ref>Latte: [http://dx.doi.org/10.1111/j.1745-459X.1999.tb00109.x N.C. Martin, J. Skokanova, E. Latrille, C. Beal and G. Corrieu. Influence of fermentation and storage conditions on the sensory properties of plain low fat stirred yogurt. ''Journal of Sensory Studies'' '''14'''(2):139-160 (1999)]</ref> indicano quale sia il nesso tra principali parametri tecnologici, composizione del prodotto, e caratteristiche reologiche dello yougurt. Interessante è la morbidezza al palato conferita dai carboidrati considerati cumulativamente col termine di '''E'''so'''P'''oli'''S'''accaridi. "slime content").
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Quest'ultimo ossida il glutatione (GSH) {{Eng_Ch_Org|eng=Glutathione}}, causandone la dimerizzazione e la conseguente inattivazione. Il glutatione è un tripeptide, che contiene un insolito legame peptidico tra il gruppo amminico di una cisteina e il gruppo carbossilico della catena laterale del glutammato. Il glutatione riduce i ponti disolfuro a cisteine agendo da donatore di elettroni, con la conseguenza di ostacolare il riarrangiamento dei legami a ponte disolfuro tipico della fase di lievitazione del pane. <ref>Pane: [http://dx.doi.org/10.1006/jcrs.1998.0218 W. Grosh and H. Wieser Redox reactions in wheat dough as affected by ascorbic acid ''J. cereal sci.'' '''29'''(1):1-16 (1999)] </ref>
;'''Stabilità delle bolle gassose'''
Per intuire quali molecole sono responsabili della stabilità delle bolle gassose è possibile osservare dove le varie molecole si collochino all'interno dell'impasto. Nelle splendide immagini realizzate da Li e altri <ref>Pane: [http://dx.doi.org/10.1016/j.jcs.2004.02.004 W. Li, B.J. Dobraszczyk and P.J. Wilde. Surface properties and locations of gluten proteins and lipids revealed using confocal scanning laser microscopy in bread dough. ''Journal of Cereal Science'' '''39'''(3):403-411 (2004)]</ref> si nota che le glutenine si collocano nella massa dell'impasto, dove formano reticoli. All'interfaccia tra questa e le bolle di gas si collocano gliadine e lipidi polari. Sono queste molecole che con più probabilità hanno il compito di trattenere le bolle. Amido e lieviti sono intrappolati nel reticolo di glutenine sottoformasotto forma di inclusioni (granuli). I lipidi non polari rivestono le inclusioni oppure sono presenti sottoformasotto forma di micelle. È opportuno notare come parte delle gliadine e dei lipidi polari si inframmezzi alle glutenine nella massa dell'impasto, contribuendo probabilmente alla regolazione della elasticità.
; '''Viscosità'''
<span {{Dubbio_Ch_Org}}>Questa parte è da completare</span>. Tuttavia è utile sottolineare il ruolo delle gliadine nella viscosità.