Chimica organica/Proteine: differenze tra le versioni

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|{{Col1_Ch_Org}}|'''Un peptide'''
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|[[ImageFile:Peptide group resonance.png|center|300px]]
|rowspan=2|[[ImageFile:Protein- primary- structure.pngsvg|200px|center| Un polipeptide è una catena di amminoacidi]]
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|[[ImageFile:Peptidic bond.jpg|center|300px]]
|}
Il legame peptidico può essere considerato derivato dall'attacco nucleofilo del gruppo amminico di un amminoacido al carbonio carbossilico di un altro amminoacido. Ne risulta un gruppo ammidico, efficacemente descritto mediante due strutture limite di risonanza, come mostrato nella prima figura. La seconda fa intuire come il legame tra carbonio ed azoto abbia un parziale carattere di doppio legame, che porta ad una rotazione non libera di un residuo amminoacidico rispetto all'altro. Secondo alcune stime<ref name=Solomons-proteine>T.W.G. Solomons. Amminoacidi e Proteine. In Chimica Organica. Ed. Editoriale Grasso. Bologna.</ref> la seconda struttura ha un peso del 40% nella descrizione del gruppo ammidico. Per ragioni di ingombro sterico la configurazione '''trans''' (E) è favorita di circa 1000 volte rispetto alla ''cis'' in tutti gli amminoacidi, con l'eccezione della prolina.<ref name=Sciencecollege>http://www.sciencecollege.co.uk/SC/biochemicals.html</ref> Solomons<ref name=Solomons-proteine/> definisce transoide questa configurazione.<br/>
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!{{Col1_Ch_Org}} | Allontanamento del gruppo boc
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|[[ImageFile:Di-tert-butyl-dicarbonate-2D-skeletal.png|150px]]
|[[ImageFile:TBOC_deprotection_scheme.png|400px]]
|}
 
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Perché l'attacco nucleofilo avvenga in condizioni blande è opportuno "attivare" il gruppo carbossilico, sostituendo il gruppo -OH con un miglior gruppo uscente. Questa trasformazione può essere effettuata con l'impiego di DCC (Dicicloesil-carbodiimmide), secondo il seguente schema
[[ImageFile:Amides formation with DCC.png|center|300px]]
 
 
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'''Ancora più a destra''': Rappresentazione 3D dei fogli-β</br>
'''Sotto''': Tipica rappresentazione sintetica dei fogli-β.
|rowspan=2|[[ImageFile:Beta sheet bonding parallel-color.svg|100px]]
|rowspan=2|[[ImageFile:Beta sheet bonding antiparallel-color.svg|100px]]
|[[ImageFile:Bsheet.png|300px]]
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|[[ImageFile:Beta-meander1.png|300px]]
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|{{Did1_Ch_Org}} width=200px|'''Destra''': Vista di lato di un'α-elica formata da redisui di alanina. 2 legami idrogeno sono stati evidenziati in magenta; la distanza ossigeno-idrogeno è 2.08 Å (208 pm). La catena proteica è diretta verso l'alto. La parte N-terminale è in basso e la C-terminale in alto. Da notare che le catene laterali puntano leggermente verso il basso. </br>
'''Più a destra''': Vista dall'alto della stesa elica. 4 gruppi carbonilici puntano verso l'osservatore, distanziati da un angolo di circa 100°. Questo significa che l'elica compie un giro completo ogni 3.6 residui.
|[[ImageFile:Alpha helix neg60 neg45 sideview.png|200px]]
|[[ImageFile:Alpha helix neg60 neg45 topview.png|200px]]
|}
 
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{|{{Tabella_Ch_Org}} width=600px
|[[ImageFile:DisulfideBondFormation.png|400px|center|Schema di reazione per la formazione del legame disolfuro]]
|{{Did1_Ch_Org}} | '''Schema di reazione per la formazione del legame disolfuro''':'' Su due residui cisteinici si verifica una doppia ossidazione, che comporta il rilascio di due elettroni e due protoni. Reazioni di questo tipo sono solitamente catalizzate da enzimi flavinici''
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{|{{Tabella_Ch_Org}}
|[[ImageFile:Protein Dynamics Cytochrome C 2NEW smaller.gif|200px]]
|style="vertical-align:top; text-align:justify" width=200px|
'''A sinistra''': Struttura ottenuta mediante NMR della proteina di citocromo C in soluzione. È possibile notare la struttura dinamica in costante movimento.</br>
'''A destra''': proteine in differenti comparti cellulari e strutture. Per metterle in evidenza è stata impegata una proteina fluorescente.
|[[ImageFile:Localisations02eng.jpg|200px]]
|}