Differenze tra le versioni di "Biologia per istituti tecnici/Proteine"

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*funzione catalitica, fornita dagli enzimi, i quali aumentano la velocità delle reazioni metaboliche, consentendo il loro svolgimento a temperatura ambiente;
*funzione di movimento, che si verifica grazie ad apposite proteine, dette contrattili le quali sono alla base della motilità cellulare, tissutale, di organo e organismo;
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File:Lisozima 1.jpg|Lisozima, un enzima di difesa presente nella saliva (uccide i batteri)
File:Emoglobina.png|L'emoglobina è una proteina che trasporto l'ossigeno nel sangue
File:Male impala profile.jpg|La cheratina forma la struttura di pelle, peli, piume, penne, corna.
File:Antibody.svg|L'anticorpo difende da sostanze estranee
File:Antibody IgG2.png|Il "groviglio" di amminoacidi che formano l'anticorpo.
File:Chicken egg01 monovular.jpg|L'albume è formato soprattutto dalla proteina albumina e ha funzione di riserva per l'eventuale embrione (pulcino).
File:Catalase-1DGF.png| La catalasi è un enzima (catalizzatore) che (come tutti gli enzimi) favorisce una particolare reazione chimica.
File:Actin filament atomic model.png|Una sequenza di actina permette il movimento dei muscoli.
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==Struttura di una proteina==
[[File:Amminoacidi e proteine.png|600px|right|amminoacidi e proteine.Amino acid and protein]]
 
La proteina è una catena (C) in cui questi amminoacidi idrofili e idrofobi di diverso tipo vengono disposti in modo strategico. Quando viene messa in acqua la catena si "aggroviglia" (D) (ma non in modo casuale) lasciando all'esterno quelli idrofili e all'interno quelli idrofobi. In questo modo si riescono ad ottenere tantissime forme per gli scopi più diversi.
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==La struttura della proteina==
La struttura della proteina è organizzata in diversi livelli:
[[File:OK.png|thumb|Struttura primaria]]
*la '''struttura primaria''', costituita dalla sequenza degli amminoacidi nella catena polipeptidica, da essa dipendono i suoi ripiegamenti e avvolgimenti;
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[[File:Imma.png|thumb|Struttura secondaria]]
*la '''struttura secondaria''', consiste nella capacità di una proteina di assumere una forma regolare costituita dalla ripetizione di ripiegamenti, ne esistono principalmente due tipi: ad α elica, in cui la catena polipeptidica è avvolta a formare una spirale destrogira con i gruppi R che sporgono (è frequente nelle proteine strutturali di tipo fibroso o cheratine, ovvero quelle di cui sono costituiti i peli e le unghie), e a foglietto β pieghettato, formata da due catene polipeptidiche distese che si affiancano l’una all'altra e si uniscono con legami a idrogeno. Spesso si possono trovare entrambi i tipi di struttura secondaria in una stessa proteina;
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[[File:Lisozima 1.jpg|thumb|Struttura terziaria]]
*la '''struttura terziaria''', consiste nelle strutture secondarie di una qualsiasi macromolecola ripiegate nello spazio, nelle tre dimensioni, la cui superficie esterna presenta gruppi funzionali in grado di svolgere particolari reazioni chimiche con altre molecole. Questa struttura è causata dalle interazioni tra i gruppi R (le catene laterali) degli amminoacidi. Quindi, alcune di queste interazioni sono, ad esempio: le forze di London, le catene laterali idrofobiche tendono a posizionarsi all’interno della proteina formando un ripiegamento del polipeptide, le loro interazioni possono essere stabilizzate da forze intermolecolari elettrostatiche; all'esterno della proteina si possono formare legami ionici tra catene laterali cariche positivamente e negativamente; formazione di legami a idrogeno fra catene laterali idrofile, che portano alla stabilizzazione dei ripiegamenti della proteina. Molte proteine si fermano a questo livello strutturale. Es. il lisozima, molecola battericida presente nelle lacrime e nella saliva, formata da interazioni deboli.
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[[File:Emoglobina.png|thumb|Struttura quaternaria]]
*la '''struttura quaternaria''', è l’organizzazione di più molecole proteiche, le cui subunità polipeptidiche si legano e interagiscono tra loro. Le interazioni tra le subunità possono essere legami deboli (a idrogeno, e di Van der Waals) o forti (ionico, covalente). Es. l’emoglobina, costituita da 4 subunità tenute insieme da legami intermolecolari e ionici, quindi forti. Ciascuna delle subunità è unita ad un gruppo, detto eme, che contiene un atomo di ferro (Fe), il gruppo eme è anche sito di trasporto dell’ossigeno. Essa è stata la prima proteina di cui è stata dedotta la struttura quaternaria.
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==Le condizioni ambientali e la struttura di una proteina: la denaturazione==
Le proteine sono fatte per funzionare all'interno degli organismi, per cui funzionano a temperature, pH, salinità fisiologiche. se l'ambiente cambia molto (es. molto caldo) la proteina si può danneggiare, si dice che si denatura.
La struttura di una proteina, nel caso in cui sia composta da legami deboli, è molto sensibile alle condizioni ambientali. Condizioni quali, gli aumenti della temperatura e variazioni di pH, possono, quindi, disturbare i più deboli legami delle strutture secondarie e terziarie delle proteine, esse possono modificarne la forma e le funzioni.
La denaturazione è un fenomeno chimico con il quale si cambia la struttura proteica nativa e con cui la proteina perde la sua normale funzionalità biologica. Questo è un fenomeno spesso irreversibile, bensì, in laboratorio, lasciando raffreddare la proteina, essa può riacquistare la sua forma e la propria funzione. Questo è possibile in quanto i legami peptidici non vengono compromessi e la struttura primaria non si modifica. Grazie alla denaturazione le proteine possono stabilire legami, che possono causare l’aggregazione di più molecole proteiche; quindi si ottiene, attraverso legami tra molecole proteiche diverse, una nuova proteina.
Esistono vari tipi di denaturazione, infatti possono essere utilizzati sia metodi fisici che chimici per farla avvenire. I più comuni esempi di denaturazione sono la cottura dei cibi, con evidenti cambiamenti di consistenza e colore; e la permanente, tecnica che permette di creare i riccioli dai capelli lisci attraverso la denaturazione della cheratina dei capelli.
Es. durante la cottura di un uovo, avviene la denaturazione della proteina albumina, dovuta all’aumento della temperatura; questo è un processo irreversibile. [http://www.youtube.com/watch?v=lwS9Kl_9azY]
 
==La specificità di una proteina==
Le funzioni svolte da una proteina presentano un’elevata specificità biologica: ogni tipo di proteina svolge un compito preciso e non può essere sostituita da altre. La specificità delle proteine dipende da:
*la forma, le proteine interagiscono con altre molecole più piccole con le quali si legano con un meccanismo ad “incastro”, quindi ogni proteina si legherà a una molecola soltanto se esiste tra loro una corrispondenza delle loro rispettive forme tridimensionali;
*le proprietà chimiche dei gruppi in superficie, quindi i gruppi funzionali sulla superficie di una proteina favoriscono le interazioni chimiche con altre sostanze. Questa è una proprietà legata alla struttura primaria delle proteine, quindi alle catene laterali degli amminoacidi rivolti all’esterno.
 
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