Differenze tra le versioni di "Biologia per istituti tecnici/Proteine"

*funzione di movimento, che si verifica grazie ad apposite proteine, dette contrattili le quali sono alla base della motilità cellulare, tissutale, di organo e organismo;
 
==Struttura di una proteina==
==Gli amminoacidi e la loro struttura==
[[File:Amminoacidi e proteine.png|thumb600px|Amminoacidoamminoacidi e proteine.Amino acid and protein]]
'''La proteina è un polimero (catena) di amminoacidi'''.<br />
Gli amminoacidi presentano due gruppi funzionali, un gruppo amminico (NH³+), che ne costituisce la parte basica, e un gruppo carbossilico (COO-), il quale ne costituisce la parte acida, legati a uno stesso atomo di carbonio(alfa). All'atomo di carbonio sono a loro volta collegati un atomo di idrogeno (H) e una catena laterale (R), che varia a seconda del tipo di amminoacido, quindi ne esistono 20 tipi.
 
Esistono 20 tipi di amminoacidi: nove sono idrofobi, sei sono polari e quindi idrofili, cinque sono molto idrofili. Vedi il disegno.
Gli amminoacidi si dividono, secondo il gruppo R, in:
 
La proteina è una catena in cui questi amminoacidi idrofili e idrofobi di diverso tipo vengono disposti in modo strategico. Quando viene messa in acqua la catena si "aggroviglia" (ma non in modo casuale) lasciando all'esterno quelli idrofili e all'interno quelli idrofobi. In questo modo si riescono ad ottenere tantissime forme per gli scopi più diversi.
*apolari; ovvero gli amminoacidi che sono idrofobi e che, quindi hanno le catene laterali (R) che tendono a stare verso l’interno della molecola nel momento in cui vengono a contatto con l’acqua (come avviene nella cellula), ovvero il più lontano possibile dall'acqua;
*polari, non carichi; che sono gli amminoacidi idrofili, i quali hanno una catena laterale che tende a stare verso l’esterno della molecola, posta in un ambiente acquoso, e, che tendono a formare legami ad idrogeno con l’acqua e altre sostanze polari o cariche;
*polari, carichi; costituiti da amminoacidi sempre idrofili, ma con una carica, che può essere negativa o positiva, e quindi con la capacità di attrarre l’acqua e ogni altro genere di ioni aventi carica opposta.
 
Gli amminoacidi si uniscono per formare polimeri, detti catene polipeptidiche. Questo legame avviene per condensazione, quindi tramite la perdita di una molecola di H<sub>2</sub>O, tra il gruppo carbossilico di un amminoacido, ed il gruppo amminico di un altro amminoacido che vanno quindi a formare un legame covalente detto legame peptidico. Il prodotto di questo legame è il dipeptide, ovvero formato da due amminoacidi, o il polipeptide, più generico per indicare un legame tra più amminoacidi.
 
Il processo inverso, quindi quello per rompere il legame peptidico, è l’idrolisi enzimatica: con l’aggiunta di acqua e l’azione di un enzima si passa dai dipeptidi (o dai polipeptidi) ai due amminoacidi separati (questa reazione si può riscontrare, ad esempio, nell'apparato digerente, in cui numerosi enzimi tramutano le proteine ingerite in amminoacidi utili per le cellule del corpo umano).
Le catene polipeptidiche che otteniamo con questo legame avranno, quindi: un’ossatura (formata dalla regolare successione dei tre atomi N-C-C) rigida e forte; e le due estremità dalle quali è definita la catena si chiameranno rispettivamente, N-terminale, quella da qui ha inizio, ovvero il gruppo amminico, ed C-terminale, che ne segna la fine, ovvero il gruppo carbossilico.
 
==La struttura della proteina==
2 736

contributi