Biologia per istituti tecnici/Proteine: differenze tra le versioni
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==Gli amminoacidi e la loro struttura==
[[File:Amminoacidi.png|thumb|Amminoacido]]
Gli amminoacidi presentano due gruppi funzionali, un gruppo amminico (NH³+), che ne costituisce la parte basica, e un gruppo carbossilico (COO-), il quale ne costituisce la parte acida, legati a uno stesso atomo di carbonio(alfa). All'atomo di carbonio sono a loro volta collegati un atomo di idrogeno (H) e una catena laterale (R), che varia a seconda del tipo di amminoacido, quindi ne esistono 20 tipi.
Gli amminoacidi si dividono, secondo il gruppo R, in:
*apolari; ovvero gli amminoacidi che sono idrofobi e che, quindi hanno le catene laterali (R) che tendono a stare verso l’interno della molecola nel momento in cui vengono a contatto con l’acqua (come avviene nella cellula), ovvero il più lontano possibile dall'acqua;
*polari, non carichi; che sono gli amminoacidi idrofili, i quali hanno una catena laterale che tende a stare verso l’esterno della molecola, posta in un ambiente acquoso, e, che tendono a formare legami ad idrogeno con l’acqua e altre sostanze polari o cariche;
*polari, carichi; costituiti da amminoacidi sempre idrofili, ma con una carica, che può essere negativa o positiva, e quindi con la capacità di attrarre l’acqua e ogni altro genere di ioni aventi carica opposta.
Gli amminoacidi si uniscono per formare polimeri, detti catene polipeptidiche. Questo legame avviene per condensazione, quindi tramite la perdita di una molecola di H
▲Gli amminoacidi si uniscono per formare polimeri, detti catene polipeptidiche. Questo legame avviene per condensazione, quindi tramite la perdita di una molecola di H²O, tra il gruppo carbossilico di un amminoacido, ed il gruppo amminico di un altro amminoacido che vanno quindi a formare un legame covalente detto legame peptidico. Il prodotto di questo legame è il dipeptide, ovvero formato da due amminoacidi, o il polipeptide, più generico per indicare un legame tra più amminoacidi.
Il processo inverso, quindi quello per rompere il legame peptidico, è l’idrolisi enzimatica: con l’aggiunta di acqua e l’azione di un enzima si passa dai dipeptidi (o dai polipeptidi) ai due amminoacidi separati (questa reazione si può riscontrare, ad esempio, nell'apparato digerente, in cui numerosi enzimi tramutano le proteine ingerite in amminoacidi utili per le cellule del corpo umano).
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==La struttura della proteina==
La struttura della proteina è organizzata in diversi livelli:
[[File:OK.png|thumb|Struttura primaria]]
*la '''struttura primaria''', costituita dalla sequenza degli amminoacidi nella catena polipeptidica, da essa dipendono i suoi ripiegamenti e avvolgimenti;▼
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▲*la struttura primaria, costituita dalla sequenza degli amminoacidi nella catena polipeptidica, da essa dipendono i suoi ripiegamenti e avvolgimenti;
*la '''struttura secondaria''', consiste nella capacità di una proteina di assumere una forma regolare costituita dalla ripetizione di ripiegamenti, ne esistono principalmente due tipi: ad α elica, in cui la catena polipeptidica è avvolta a formare una spirale destrogira con i gruppi R che sporgono (è frequente nelle proteine strutturali di tipo fibroso o cheratine, ovvero quelle di cui sono costituiti i peli e le unghie), e a foglietto β pieghettato, formata da due catene polipeptidiche distese che si affiancano l’una all'altra e si uniscono con legami a idrogeno. Spesso si possono trovare entrambi i tipi di struttura secondaria in una stessa proteina; ▼
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▲[[File:Imma.png|thumb|La struttura secondaria]]
*la '''struttura terziaria''', consiste nelle strutture secondarie di una qualsiasi macromolecola ripiegate nello spazio, nelle tre dimensioni, la cui superficie esterna presenta gruppi funzionali in grado di svolgere particolari reazioni chimiche con altre molecole. Questa struttura è causata dalle interazioni tra i gruppi R (le catene laterali) degli amminoacidi. Quindi, alcune di queste interazioni sono, ad esempio: le forze di London, le catene laterali idrofobiche tendono a posizionarsi all’interno della proteina formando un ripiegamento del polipeptide, le loro interazioni possono essere stabilizzate da forze intermolecolari elettrostatiche; all'esterno della proteina si possono formare legami ionici tra catene laterali cariche positivamente e negativamente; formazione di legami a idrogeno fra catene laterali idrofile, che portano alla stabilizzazione dei ripiegamenti della proteina. Molte proteine si fermano a questo livello strutturale. Es. il lisozima, molecola battericida presente nelle lacrime e nella saliva, formata da interazioni deboli.▼
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▲*la struttura secondaria, consiste nella capacità di una proteina di assumere una forma regolare costituita dalla ripetizione di ripiegamenti, ne esistono principalmente due tipi: ad α elica, in cui la catena polipeptidica è avvolta a formare una spirale destrogira con i gruppi R che sporgono (è frequente nelle proteine strutturali di tipo fibroso o cheratine, ovvero quelle di cui sono costituiti i peli e le unghie), e a foglietto β pieghettato, formata da due catene polipeptidiche distese che si affiancano l’una all'altra e si uniscono con legami a idrogeno. Spesso si possono trovare entrambi i tipi di struttura secondaria in una stessa proteina;
*la '''struttura quaternaria''', è l’organizzazione di più molecole proteiche, le cui subunità polipeptidiche si legano e interagiscono tra loro. Le interazioni tra le subunità possono essere legami deboli (a idrogeno, e di Van der Waals) o forti (ionico, covalente). Es. l’emoglobina, costituita da 4 subunità tenute insieme da legami intermolecolari e ionici, quindi forti. Ciascuna delle subunità è unita ad un gruppo, detto eme, che contiene un atomo di ferro (Fe), il gruppo eme è anche sito di trasporto dell’ossigeno. Essa è stata la prima proteina di cui è stata dedotta la struttura quaternaria.▼
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▲[[File:Lisozima 1.jpg|thumb|La struttura terziaria]]
▲*la struttura terziaria, consiste nelle strutture secondarie di una qualsiasi macromolecola ripiegate nello spazio, nelle tre dimensioni, la cui superficie esterna presenta gruppi funzionali in grado di svolgere particolari reazioni chimiche con altre molecole. Questa struttura è causata dalle interazioni tra i gruppi R (le catene laterali) degli amminoacidi. Quindi, alcune di queste interazioni sono, ad esempio: le forze di London, le catene laterali idrofobiche tendono a posizionarsi all’interno della proteina formando un ripiegamento del polipeptide, le loro interazioni possono essere stabilizzate da forze intermolecolari elettrostatiche; all'esterno della proteina si possono formare legami ionici tra catene laterali cariche positivamente e negativamente; formazione di legami a idrogeno fra catene laterali idrofile, che portano alla stabilizzazione dei ripiegamenti della proteina. Molte proteine si fermano a questo livello strutturale. Es. il lisozima, molecola battericida presente nelle lacrime e nella saliva, formata da interazioni deboli.
▲[[File:Emoglobina.png|thumb|La struttura quaternaria]]
▲*la struttura quaternaria, è l’organizzazione di più molecole proteiche, le cui subunità polipeptidiche si legano e interagiscono tra loro. Le interazioni tra le subunità possono essere legami deboli (a idrogeno, e di Van der Waals) o forti (ionico, covalente). Es. l’emoglobina, costituita da 4 subunità tenute insieme da legami intermolecolari e ionici, quindi forti. Ciascuna delle subunità è unita ad un gruppo, detto eme, che contiene un atomo di ferro (Fe), il gruppo eme è anche sito di trasporto dell’ossigeno. Essa è stata la prima proteina di cui è stata dedotta la struttura quaternaria.
==Le condizioni ambientali e la struttura di una proteina: la denaturazione==
La struttura di una proteina, nel caso in cui sia composta da legami deboli, è molto sensibile alle condizioni ambientali. Condizioni quali, gli aumenti della temperatura e variazioni di pH, possono, quindi, disturbare i più deboli legami delle strutture secondarie e terziarie delle proteine, esse possono modificarne la forma e le funzioni.
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