Differenze tra le versioni di "Biologia per istituti tecnici/Proteine"

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==Gli amminoacidi e la loro struttura==
Gli amminoacidi presentano due gruppi funzionali, un gruppo amminico (NH³+), che ne costituisce la parte basica, e un gruppo carbossilico (COO-), il quale ne costituisce la parte acida, legati a uno stesso atomo di carbonio(aalfa). All’atomoAll'atomo di carbonio sono a loro volta collegati un atomo di idrogeno (H) e una catena laterale (R), che varia a seconda del tipo di amminoacido, quindi ne esistono 20 tipi.
Gli amminoacidi si dividono, secondo il gruppo R, in:
*apolari; ovvero gli amminoacidi che sono idrofobi e che, quindi hanno le catene laterali (R) che tendono a stare verso l’interno della molecola nel momento in cui vengono a contatto con l’acqua (come avviene nella cellula), ovvero il più lontano possibile dall’acquadall'acqua;
*polari, non carichi; che sono gli amminoacidi idrofili, i quali hanno una catena laterale che tende a stare verso l’esterno, anchedella nel momento in cui vienemolecola, posta in un ambiente acquoso, e, che tendono a formare legami ad idrogeno con l’acqua e altre sostanze polari o cariche;
*polari, carichi; costituiti da amminoacidi sempre idrofili, ma con una carica, che può essere negativa o positiva, e quindi con la capacità di attrarre l’acqua e ogni altro genere di ioni aventi carica opposta.
 
Gli amminoacidi si uniscono per formare polimeri, detti catene polipeptidiche. Questo legame avviene per condensazione, quindi tramite la perdita di una molecola di H²O, tra il gruppo carbossilico di un amminoacido, ed il gruppo amminico di un altro amminoacido che vanno quindi a formare un legame covalente detto legame peptidico. Il prodotto di questo legame è il dipeptide, ovvero formato da due amminoacidi, o il polipeptide, più generico per indicare un legame tra più amminoacidi.
 
Il processo inverso, quindi quello per rompere il legame peptidico, è l’idrolisi enzimatica: con l’aggiunta di acqua e l’azione di un enzima si passa dai prodottidipeptidi ai(o reagenti,dai quindi, con i dipeptidi,polipeptidi) ai due amminoacidi separati (questa reazione si può riscontrare, ad esempio, nell’apparatonell'apparato digerente, in cui numerosi enzimi tramutano le proteine ingerite in sostanzeamminoacidi utili per lole cellule sviluppodel dellacorpo cellulaumano).
Le catene polipeptidiche che otteniamo con questo legame avranno, quindi: un’ossatura (formata dalla regolare successione dei tre atomi N-C-C) rigida e forte; e le due estremità dalle quali è definita la catena si chiameranno rispettivamente, N-terminale, quella da qui ha inizio, ovvero il gruppo amminico, ed C-terminale, che ne segna la fine, ovvero il gruppo carbossilico.
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
==La struttura della proteina==
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