Biologia per istituti tecnici/Proteine: differenze tra le versioni
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==Gli amminoacidi e la loro struttura==
Gli amminoacidi presentano due gruppi funzionali, un gruppo amminico (NH³+), che ne costituisce la parte basica, e un gruppo carbossilico (COO-), il quale ne costituisce la parte acida, legati a uno stesso atomo di carbonio(
Gli amminoacidi si dividono, secondo il gruppo R, in:
*apolari; ovvero gli amminoacidi che sono idrofobi e che, quindi hanno le catene laterali (R) che tendono a stare verso l’interno della molecola nel momento in cui vengono a contatto con l’acqua (come avviene nella cellula), ovvero il più lontano possibile
*polari, non carichi; che sono gli amminoacidi idrofili, i quali hanno una catena laterale che tende a stare verso l’esterno
*polari, carichi; costituiti da amminoacidi sempre idrofili, ma con una carica, che può essere negativa o positiva, e quindi con la capacità di attrarre l’acqua e ogni altro genere di ioni aventi carica opposta.
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Gli amminoacidi si uniscono per formare polimeri, detti catene polipeptidiche. Questo legame avviene per condensazione, quindi tramite la perdita di una molecola di H²O, tra il gruppo carbossilico di un amminoacido, ed il gruppo amminico di un altro amminoacido che vanno quindi a formare un legame covalente detto legame peptidico. Il prodotto di questo legame è il dipeptide, ovvero formato da due amminoacidi, o il polipeptide, più generico per indicare un legame tra più amminoacidi.
Il processo inverso, quindi quello per rompere il legame peptidico, è l’idrolisi enzimatica: con l’aggiunta di acqua e l’azione di un enzima si passa dai
Le catene polipeptidiche che otteniamo con questo legame avranno, quindi: un’ossatura (formata dalla regolare successione dei tre atomi N-C-C) rigida e forte; e le due estremità dalle quali è definita la catena si chiameranno rispettivamente, N-terminale, quella da qui ha inizio, ovvero il gruppo amminico, ed C-terminale, che ne segna la fine, ovvero il gruppo carbossilico.
==La struttura della proteina==
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