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*polari, non carichi; che sono gli amminoacidi idrofili, i quali hanno una catena laterale che tende a stare verso l’esterno, anche nel momento in cui viene posta in un ambiente acquoso, e, che tendono a formare legami ad idrogeno con l’acqua e altre sostanze polari o cariche;
*polari, carichi; costituiti da amminoacidi sempre idrofili, ma con una carica, che può essere negativa o positiva, e quindi con la capacità di attrarre l’acqua e ogni altro genere di ioni aventi carica opposta.
 
[[File:Amminoacidi.png|thumb|]] [[File:OK.png|thumb|struttura secondaria-grafica vettoriale|]]
 
 
 
 
Gli amminoacidi si uniscono per formare polimeri, detti catene polipeptidiche. Questo legame avviene per condensazione, quindi tramite la perdita di una molecola di H²O, tra il gruppo carbossilico di un amminoacido, ed il gruppo amminico di un altro amminoacido che vanno quindi a formare un legame covalente detto legame peptidico. Il prodotto di questo legame è il dipeptide, ovvero formato da due amminoacidi, o il polipeptide, più generico per indicare un legame tra più amminoacidi.
 
Il processo inverso, quindi quello per rompere il legame peptidico, è l’idrolisi enzimatica: con l’aggiunta di acqua e l’azione di un enzima si passa dai prodotti ai reagenti, quindi, con i dipeptidi, ai due amminoacidi separati (questa reazione si può riscontrare, ad esempio, nell’apparato digerente, in cui numerosi enzimi tramutano le proteine ingerite in sostanze per lo sviluppo della cellula).
Le catene polipeptidiche che otteniamo con questo legame avranno, quindi: un’ossatura (formata dalla regolare successione dei tre atomi N-C-C) rigida e forte; e le due estremità dalle quali è definita la catena si chiameranno rispettivamente, N-terminale, quella da qui ha inizio, ovvero il gruppo amminico, ed C-terminale, che ne segna la fine, ovvero il gruppo carbossilico.[[File:Biologia amminoacidi.svg|thumb|Biologia amminoacidi]]
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
==La struttura della proteina==
La struttura della proteina è organizzata in diversi livelli:
 
 
 
 
[[File:Imma.png|thumb|La struttura secondaria]][[File:Struttura secondaria.svg|thumb|Struttura secondaria]]
 
 
 
*la struttura secondaria, consiste nella capacità di una proteina di assumere una forma regolare costituita dalla ripetizione di ripiegamenti, ne esistono principalmente due tipi, ad α elica; in cui la catena polipeptidica è avvolta a formare una spirale destrogira con i gruppi R che sporgono (è frequente nelle proteine strutturali di tipo fibroso o cheratine, ovvero quelle di cui sono costituiti i peli e le unghie), e a foglietto β pieghettato, formata da due catene polipeptidiche distese che si affiancano l’una all’altra, è tenuto insieme da legami a idrogeno. Spesso si possono trovare entrambi i tipi di struttura secondaria in una stessa proteina;
 
 
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