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==La struttura della proteina==
La struttura della proteina è organizzata in diversi livelli:
 
 
*la struttura primaria, costituita dalla sequenza degli amminoacidi nella catena polipeptidica, da essa dipendono i suoi ripiegamenti e avvolgimenti;
 
*la struttura secondaria, consiste nella capacità di una proteina di assumere una forma regolare costituita dalla ripetizione di ripiegamenti, ne esistono principalmente due tipi, ad α elica; in cui la catena polipeptidica è avvolta a formare una spirale destrogira con i gruppi R che sporgono (è frequente nelle proteine strutturali di tipo fibroso o cheratine, ovvero quelle di cui sono costituiti i peli e le unghie), e a foglietto β pieghettato, formata da due catene polipeptidiche distese che si affiancano l’una all’altra, è tenuto insieme da legami a idrogeno. Spesso si possono trovare entrambi i tipi di struttura secondaria in una stessa proteina;
 
[[File:Imma.png|thumb|La struttura secondaria]]
 
 
*la struttura secondaria, consiste nella capacità di una proteina di assumere una forma regolare costituita dalla ripetizione di ripiegamenti, ne esistono principalmente due tipi, ad α elica; in cui la catena polipeptidica è avvolta a formare una spirale destrogira con i gruppi R che sporgono (è frequente nelle proteine strutturali di tipo fibroso o cheratine, ovvero quelle di cui sono costituiti i peli e le unghie), e a foglietto β pieghettato, formata da due catene polipeptidiche distese che si affiancano l’una all’altra, è tenuto insieme da legami a idrogeno. Spesso si possono trovare entrambi i tipi di struttura secondaria in una stessa proteina;
 
 
 
[[File:Lisozima 1.jpg|thumb|La struttura terziaria]]
 
 
 
 
 
*la struttura terziaria, consiste nelle strutture secondarie di una qualsiasi macromolecola ripiegate nello spazio, nelle tre dimensioni, la cui superficie esterna presenta gruppi funzionali in grado di svolgere particolari reazioni chimiche con altre molecole. Questa struttura è causata dalle interazioni tra i gruppi R (le catene laterali) degli amminoacidi. Quindi, alcune di queste interazioni sono, ad esempio: le forze di London, le catene laterali idrofobiche tendono a posizionarsi all’interno della proteina formando un ripiegamento del polipeptide, le loro interazioni possono essere stabilizzate da forze intermolecolari elettrostatiche; all’interno della proteina si possono formare legami ionici tra catene laterali cariche positivamente e negativamente; formazione di legami a idrogeno fra catene laterali idrofile, che portano alla stabilizzazione dei ripiegamenti della proteina. Molte proteine si fermano a questo livello strutturale. Es. il lisozima, molecola battericida presente nelle lacrime e nella saliva, formata da interazioni deboli.
 
 
 
[[File:Emoglobina.png|thumb|La struttura quaternaria]]
 
 
 
 
 
*la struttura quaternaria, è l’organizzazione di più molecole proteiche, le cui subunità polipeptidiche si legano e interagiscono tra loro. Le interazioni tra le subunità possono essere legami deboli (a idrogeno, e di Van der Waals) o forti (ionico, covalente). Es. l’emoglobina, costituita da 4 subunità tenute insieme da legami intermolecolari e ionici, quindi forti. Ciascuna delle subunità è unita ad un gruppo, detto eme, che contiene un atomo di ferro (Fe), il gruppo eme è anche sito di trasporto dell’ossigeno. Essa è stata la prima proteina di cui è stata dedotta la struttura quaternaria.
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
==Le condizioni ambientali e la struttura di una proteina: la denaturazione==
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