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Le Proteine
Le proteine sono polimeri formati da monomeri detti amminoacidi (dei quali riconosciamo 20 tipi differenti), che ,poi ,vanno a formare catene dette polipeptidiche; esse sono sostanze di primaria importanza per la vita.
Le proprietà e le funzioni di una proteina sono dipese dalla caratteristica sequenza dei suoi amminoacidi. Esse hanno dimensioni variabili, e, alcune sono formate da più di una catena polipeptidica.
Es. L’emoglobina formata da 4 catene, essa è composta dai globuli rossi che trasportano l’ossigeno attraverso il sangue.
Le proteine svolgono varie funzioni:
*funzione di sostegno meccanico, che è dato dalle proteine filamentose per la cellula e l’ambiente extracellulare;
*funzione di protezione, data dagli anticorpi contro le tossine per la protezione della cellula;
*funzione di trasporto, eseguita da recettori e trasportatori membrana come, ad esempio, l’emoglobina di cui abbiamo visto prima la funzione;
*funzione di regolazione, fornita dagli enzimi, i quali aumentano la velocità delle reazioni metaboliche, consentendo il loro svolgimento a temperatura ambiente;
*funzione di movimento, che si verifica grazie ad apposite proteine, dette contrattili le quali sono alla base della motilità cellulare, tissutale, di organo e organismo.;
*funzione catalitica, data dagli enzimi, catalizzatori biologici, molecole in grado di modificare una sostanza chimica, aumentando la velocità con cui la reazione avviene;.
 
==Gli amminoacidi e la loro struttura==
Gli amminoacidi presentano due gruppi funzionali, un gruppo amminico (NH³+), che ne costituisce la parte basica, e un gruppo carbossilico (COO-), il quale ne costituisce la parte acida, legati a uno stesso atomo di carbonio(a). All’atomo di carbonio sono a loro volta collegati un atomo di idrogeno (H) e una catena laterale (R), che varia a seconda del tipo di amminoacido, quindi ne esistono 20 tipi.
Gli amminoacidi si dividono, secondo il gruppo R, in:
*apolari; ovvero gli amminoacidi che sono idrofobi e che, quindi hanno le catene laterali (R) che tendono a stare verso l’interno nel momento in cui vengono a contatto con l’acqua (come avviene nella cellula), ovvero il più lontano possibile dall’acqua;
*polari, non carichi; che sono gli amminoacidi idrofili, i quali hanno una catena laterale che tende a stare verso l’esterno, anche nel momento in cui viene posta in un ambiente acquoso, e, che tendono a formare legami ad idrogeno con l’acqua e altre sostanze polari o cariche;
*polari, carichi; costituiti da amminoacidi sempre idrofili, ma con una carica, che può essere negativa o positiva, e quindi con la capacità di attrarre l’acqua e ogni altro genere di ioni aventi carica opposta.
 
Gli amminoacidi si uniscono per formare polimeri, detti catene polipeptidiche. Questo legame avviene per condensazione, quindi tramite la perdita di una molecola di H²O, tra il gruppo carbossilico di un amminoacido, ed il gruppo amminico di un altro amminoacido che vanno quindi a formare un legame covalente detto legame peptidico. Il prodotto di questo legame è il dipeptide, ovvero formato da due amminoacidi, o il polipeptide, più generico per indicare un legame tra più amminoacidi.
 
 
 
 
 
 
 
 
Il processo inverso, quindi quello per rompere il legame peptidico, è l’idrolisi enzimatica: con l’aggiunta di acqua e l’azione di un enzima si passa dai prodotti ai reagenti, quindi, con i dipeptidi, ai due amminoacidi separati (questa reazione si può riscontrare, ad esempio, nell’apparato digerente, in cui numerosi enzimi tramutano le proteine ingerite in sostanze per lo sviluppo della cellula).
Le catene polipeptidiche che otteniamo con questo legame avranno, quindi: un’ossatura (formata dalla regolare successione dei tre atomi N-C-C) rigida e forte; e le due estremità dalle quali è definita la catena si chiameranno rispettivamente, N-terminale, quella da qui ha inizio, ovvero il gruppo amminico, ed C-terminale, che ne segna la fine, ovvero il gruppo carbossilico.
 
==La struttura della proteina==
La struttura della proteina è organizzata in diversi livelli:
la struttura primaria, costituita dalla sequenza degli amminoacidi nella catena polipeptidica, da essa dipendono i suoi ripiegamenti e avvolgimenti;
la struttura secondaria, consiste nella capacità di una proteina di assumere una forma regolare costituita dalla ripetizione di ripiegamenti, ne esistono principalmente due tipi, ad α elica; in cui la catena polipeptidica è avvolta a formare una spirale destrogira con i gruppi R che sporgono (è frequente nelle proteine strutturali di tipo fibroso o cheratine, ovvero quelle di cui sono costituiti i peli e le unghie), e a foglietto β pieghettato, formata da due catene polipeptidiche distese che si affiancano l’una all’altra, è tenuto insieme da legami a idrogeno. Spesso si possono trovare entrambi i tipi di struttura secondaria in una stessa proteina;
la struttura terziaria, consiste nelle strutture secondarie di una qualsiasi macromolecola ripiegate nello spazio, nelle tre dimensioni, la cui superficie esterna presenta gruppi funzionali in grado di svolgere particolari reazioni chimiche con altre molecole. Questa struttura è causata dalle interazioni tra i gruppi R (le catene laterali) degli amminoacidi. Quindi, alcune di queste interazioni sono, ad esempio: le forze di London, le catene laterali idrofobiche tendono a posizionarsi all’interno della proteina formando un ripiegamento del polipeptide, le loro interazioni possono essere stabilizzate da forze intermolecolari elettrostatiche; all’interno della proteina si possono formare legami ionici tra catene laterali cariche positivamente e negativamente; formazione di legami a idrogeno fra catene laterali idrofile, che portano alla stabilizzazione dei ripiegamenti della proteina. Molte proteine si fermano a questo livello strutturale.
Es. il lisozima, molecola battericida presente nelle lacrime e nella saliva, formata da interazioni deboli.
 
*la struttura primaria, costituita dalla sequenza degli amminoacidi nella catena polipeptidica, da essa dipendono i suoi ripiegamenti e avvolgimenti;
la struttura quaternaria, è l’organizzazione di più molecole proteiche, le cui subunità polipeptidiche si legano e interagiscono tra loro. Le interazioni tra le subunità possono essere legami deboli (a idrogeno, e di Van der Waals) o forti (ionico, covalente).
*la struttura secondaria, consiste nella capacità di una proteina di assumere una forma regolare costituita dalla ripetizione di ripiegamenti, ne esistono principalmente due tipi, ad α elica; in cui la catena polipeptidica è avvolta a formare una spirale destrogira con i gruppi R che sporgono (è frequente nelle proteine strutturali di tipo fibroso o cheratine, ovvero quelle di cui sono costituiti i peli e le unghie), e a foglietto β pieghettato, formata da due catene polipeptidiche distese che si affiancano l’una all’altra, è tenuto insieme da legami a idrogeno. Spesso si possono trovare entrambi i tipi di struttura secondaria in una stessa proteina;
Es. l’emoglobina, costituita da 4 subunità tenute insieme da legami intermolecolari e ionici, quindi forti. Ciascuna delle subunità è unita ad un gruppo, detto eme, che contiene un atomo di ferro (Fe), il gruppo eme è anche sito di trasporto dell’ossigeno. Essa è stata la prima proteina di cui è stata dedotta la struttura quaternaria.
*la struttura terziaria, consiste nelle strutture secondarie di una qualsiasi macromolecola ripiegate nello spazio, nelle tre dimensioni, la cui superficie esterna presenta gruppi funzionali in grado di svolgere particolari reazioni chimiche con altre molecole. Questa struttura è causata dalle interazioni tra i gruppi R (le catene laterali) degli amminoacidi. Quindi, alcune di queste interazioni sono, ad esempio: le forze di London, le catene laterali idrofobiche tendono a posizionarsi all’interno della proteina formando un ripiegamento del polipeptide, le loro interazioni possono essere stabilizzate da forze intermolecolari elettrostatiche; all’interno della proteina si possono formare legami ionici tra catene laterali cariche positivamente e negativamente; formazione di legami a idrogeno fra catene laterali idrofile, che portano alla stabilizzazione dei ripiegamenti della proteina. Molte proteine si fermano a questo livello strutturale. Es. il lisozima, molecola battericida presente nelle lacrime e nella saliva, formata da interazioni deboli.
*la struttura quaternaria, è l’organizzazione di più molecole proteiche, le cui subunità polipeptidiche si legano e interagiscono tra loro. Le interazioni tra le subunità possono essere legami deboli (a idrogeno, e di Van der Waals) o forti (ionico, covalente). Es. l’emoglobina, costituita da 4 subunità tenute insieme da legami intermolecolari e ionici, quindi forti. Ciascuna delle subunità è unita ad un gruppo, detto eme, che contiene un atomo di ferro (Fe), il gruppo eme è anche sito di trasporto dell’ossigeno. Essa è stata la prima proteina di cui è stata dedotta la struttura quaternaria.
 
==Le condizioni ambientali e la struttura di una proteina: la denaturazione==
La struttura di una proteina, nel caso in cui sia composta da legami deboli, è molto sensibile alle condizioni ambientali. Condizioni quali, gli aumenti della temperatura e variazioni di pH, possono, quindi, disturbare i più deboli legami delle strutture secondarie e terziarie delle proteine, esse possono modificarne la forma e le funzioni.
La denaturazione è un fenomeno chimico con il quale si cambia la struttura proteica nativa e con cui la proteina perde la sua normale funzionalità biologica. Questo è un fenomeno spesso irreversibile, bensì, in laboratorio, lasciando raffreddare la proteina, essa può riacquistare la sua forma e la propria funzione. Questo è possibile in quanto i legami peptidici non vengono compromessi e la struttura primaria non si modifica. Grazie alla denaturazione le proteine possono stabilire legami, che possono causare l’aggregazione di più molecole proteiche; quindi si ottiene, attraverso legami tra molecole proteiche diverse, una nuova proteina.
Es. durante la cottura di un uovo, avviene la denaturazione della proteina albumina, dovuta all’aumento della temperatura; questo è un processo irreversibile.
 
==La specificità di una proteina==
Le funzioni svolte da una proteina presentano un’elevata specificità biologica: ogni tipo di proteina svolge un compito preciso e non può essere sostituita da altre. La specificità delle proteine dipende da:
*la forma, le proteine interagiscono con altre molecole più piccole con le quali si legano con un meccanismo ad “incastro”, quindi ogni proteina si legherà a una molecola soltanto se esiste tra loro una corrispondenza delle loro rispettive forme tridimensionali;
*le proprietà chimiche dei gruppi in superficie, quindi i gruppi funzionali sulla superficie di una proteina favoriscono le interazioni chimiche con altre sostanze. Questa è una proprietà legata alla struttura primaria delle proteine, quindi alle catene laterali degli amminoacidi rivolti all’esterno.
 
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