Laboratorio di biologia/Elettroforesi: differenze tra le versioni
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*Gel di amido: la sua struttura porosa permette di frazionare le molecole non solo dal punto di vista elettrico, ma anche in base al peso molecolare. Esso funge infatti da setaccio, risolvendo le proteine sieriche in oltre 20 frazioni. Viene utilizzato nello studio delle emoglobine.
*Gel di agarosio: questo gel non ha effetto di setaccio molecolare, presenta in misura molto ridotta il
*Gel di poliacrilammide: la migrazione su questo supporto viene spesso indicata con l’acronimo PAGE. Questi gel vengono definiti in base alla percentuale totale di acrilammide presente: gel a bassa percentuale presentano grossi pori (utilizzati quando la migrazione deve avvenire solo in base alla carica elettrica) mentre a concentrazioni più elevate si hanno pori più piccoli che permettono di separare le molecole anche in base a forze frizionali che le distinguono in base alla loro dimenzione.
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*Soluzione del supporto: sempre in seguito al ritaglio della zona interessata si scioglie il supporto mediante un solvente adatto (acetone-acido acetico glaciale). Anche in questo caso l’assorbanza della soluzione viene misurata dallo spettrofotometro.
*Lettura diretta tramite scanzione: prima è necessario diafanizzare il più possibile il supporto. In seguito la striscia viene analizzata da un apparecchio, molto simile ad un fotometro, che consente di misurare l’assorbanza delle varie bande colorate: si ottiene così un grafico, detto tracciato elettroforetico, nel quale all’area di ogni singolo picco corrisponde la concentrazione di quella data sostanza. Se si moltiplicano i valori delle percentuali relative di ogni frazione per il contenuto delle proteine totali si ottengono i valori assoluti in peso di ogni componente proteica.
===Immunoelettroforesi===
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