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Chimica organica/Sistemi Proteici: differenze tra le versioni

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Anche l'uovo, come il latte, di fatto si è sviluppato in natura con la funzione di <span style="text-decoration: underline">alimento</span>, cosa che probabilmente incide in modo diretto sul valore dell'uovo come nutriente per l'essere umano. </br>
<span style="text-decoration: underline">L'albume di un uovo fresco presenta 4 porzioni</span>, distinguibili in modo chiaro per la diversa compattezza. Se un uovo viene aperto su una superficie liscia una parte dell'albume si allontana dal tuorlo, poiché più '''liquido''' {{Eng_Ch_Org|eng= thin}}. Vicino al tuorlo (e addirittura sopra, nelle uova freschissime) rimane l''''albume denso''' {{Eng_Ch_Org|eng= thick}}. Questo in realtà ingloba, come fosse una sacca, una seconda porzione di albume liquido, che circonda a sua volta una ultima porzione di albume denso, fotografata sopra.</br>
<span style="text-decoration: underline">Tutte le proteine presenti nell'albume sono globulari</span>, <span style="text-decoration: underline">tranne l'ovomucina</span>, chiaramente filamentosa, come rivela l'immagine sopra al microscopio ottico. E'È intuibile che questa proteina sia responsabile della diversa consistenza dei due tipi di albume. In effetti la sua concentrazione, pur bassa in entrambi, è maggiore in quello denso. Il dibattito sulla proteina responsabile della densità dell'albume in realtà è molto acceso, quasi infuocato, a tratti. Per una ottima review si veda il lavoro di Li-Chan.<ref>Albume: E. Li-Chan and S. Nakai. Biochemical basis for the properties of egg white, in ''Critical reviews in Poultry Biology'' '''2'''(1):21-58 (1989)</ref>
; Possibile meccanismo d'azione dell'ovomucina sulla compattezza dell'albume
E'È tuttavia interessante riportare almeno una opinione riguardante l'ovomucina. Se questa è responsabile della densità dell'albume, il suo meccanismo di azione non passa attraverso la formazione di legami tra filamenti (crosslinks), ma pittosto attraverso l'ingarbugliamento tra questi, un pò come si verifica in una matassa disordinata. Questa opinione è basata sul fatto che le energie sufficienti a far perdere di consistenza all'albume denso sono troppo basse, incompatibili con la scissione di legami chimici. A dimostrazione di questo c'è un esperimento eseguito presso il Campus di Scienze degli Alimenti di Cesena, <ref>Albume: A.C. Berardinelli, M.A. Cremonini, A. Franchini, A. Giunchi, A. Guarnieri, L. Laghi, G. Placucci and L. Ragni. Effetto delle sollecitazioni meccaniche dovute al trasporto sulla qualità dell'uovo. ''Rivista di avicoltura'' '''635''':35-40 (2003)</ref> al quale le immagini sotto si riferiscono. Sono state registrate le sollecitazioni trasmesse alle uova dal pianale di carico di un tir utilizzato comunemente per il loro trasporto dal luogo di produzione a quello di vendita. Tali sollecitazioni sono state ripetute su uova di vario tipo, mediante un elettroattuatore. L'effetto delle vibrazioni subite dalle uova durante il trasporto sono sufficienti a ridurre la compattezza dell'albume denso, una sorta di invecchiamento accelerato.
 
{|{{Tabella_Ch_Org}}
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; Antimicrobici dell'albume
La porosità del guscio delle uova di gallina è tale da permettere l'ingresso di patogeni, che rappresentano un rischio per la sopravvivenza dell'embrione, oltre che per la salute di chi si nutra dell'uovo. Sono attivi tuttavia alcuni meccanismi all'interno dell'albume che ostacolano la proliferazione dei patogeni. Tra questi uno poco noto, ma in questa sede interessante, è rappresentato della '''compattezza stessa dell'albume'''. Yadav <ref>Albume: N.K. Yadav and V. Vadera Mechanism of egg white resistance to bacterial growth. ''Journal of Food Science'' '''42''':97-99 (1977)</ref> descrive come sottoponendo l'albume a ultrasuoni si sia ridotta la compattezza dell'albume senza incidere sulle altre carateristiche, riuscendo ad accrescere la proliferazione di diversi patogeni, tra i quali Salmonella. </br>
<span style="text-decoration: underline">L'ovalbumina</span>, la proteina maggiormente presente nell'albume, può essere vista come un antimicrobico mancato. Essa appartiene alla famiglia delle serpine, proteine caratterizzate da una struttura globulare e da una sorta di estroflessione o, più propriamente, un loop. E'È stato dimostrato <ref>Albume: W.W. Chang, M.R. Wardell, D.A. Lomas and R.W. Carrell. Probing serpin reative-loop conformations by proteolytic cleavage. ''Biochem. J.'' '''314''':647-653 (1996)</ref> che in opportune condizioni il loop può penetrare la parte globulare intrappolando e rendendo inattivi batteri.
; Cara, l'albume è impazzito
La descrizione del montaggio a neve {{Eng_Ch_Org|eng=foaming}} degli albumi mediante sbattitura {{Eng_Ch_Org|eng=beating}} permette di introdurre alcuni concetti di carattere generale. Alla base della formazione della emulsione è la denaturazione delle proteine, causata da due meccanismi concomitanti:<ref>Albume: [[w:en:Egg_white#Creating an egg foam]]</ref> Il rimescolamento determina forze che fanno perdere alle proteine la struttura terziaria. {{Eng_Ch_Org|eng=unfolding}} Nella massa dell'albume viene inglobata aria. La modifica delle interazioni tra la proteina e l'ambiente circostante ne determina un riarrangiamento. In particolare la proteina che si trovi all'interfaccia tra la massa acquosa e l'aria tende ad esporre verso l'acqua le parti polari. In questo la proteina ricorda le molecole anfifiliche come i fosfolipidi. La presenza di proteine all'interfaccia acqua-aria riduce la tensione superficiale dell'acqua, stabilizzando l'emulsione. Se troppe proteine vengono denaturate l'effetto positivo della ridotta tensione superficiale è superato dalle troppo ridotte interazioni tra proteine e acqua. L'acidificazione della schiuma, solitamente per aggiunta di cremor tartaro, aumenta le interazioni proteine-acqua, stabilizzando la schiuma.
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La quasi totalità dell'acqua che compone il muscolo si trova all'interno delle cellule. Alla morte dell'animale si verifica una serie di processi <ref>Carne: A. Shafer, K. Rosenvold, P.P. Purslow, H.J. Andersen and P. Heckel. Physiological and structural events post mortem of importance for drip loss in pork. ''Meat Science'' '''61''':355-366 (2002)</ref> che si completa in circa 24 ore e che porta alla perdita di funzionalità delle membrane cellulari. Questo comporta la fuoriuscita del 20% circa dell'acqua citoplasmatica, che va ad occupare gli spazi tra le cellule e tra i fasci muscolari.<ref>Carne: L. Laghi et al., (Still) unpublished. </ref> La fuoriuscita dell'acqua è favorita anche dall'avvicinamento dei filamenti di miosina a seguito della discesa del pH <ref>Carne: F. Guignot, X. Vignon and G. Monin. ''Post mortem'' evolution of myofilament spacing and extracellular space in veal muscle. ''Meat Science'' '''33''':333-347 (1993) </ref>(<span {{Dubbio_Ch_Org}}>da completare</span>). L'acqua extracellulare (o forse più propriamente extramiofibrillare, dal momento che le membrane cellulari sono profondamente alterate) è stata recentemente visualizzata mediante tecniche di NMR imaging.<ref name=Bertram_dripchannels>Carne: H.C. Bertram, A.K. Whittaker, H.J. Andersen and A.H. Karlsson. Vsualization of drip channels in meat using NMR microimaging. ''Meat Science'' '''68''':667-670 (2004)</ref> Da tempi più lunghi è invece noto il nesso diretto esistente tra la percentuale di acqua extracellulare e l'acqua persa per sgocciolamento durante la cottura (cooking loss). <ref name=Bertram_cookingloss>Carne: H.C. Bertram, A.K. Whittaker, W.R. Shorthose, H.J. Andersen and A.H. Karlsson. water characteristics in cooked beef as induced by ageing and high-pressure treatment - an NMR micro imaging study. ''Meat Science'' '''66''':301-306 (2004)</ref>
; '''Effetti del congelamento'''
L'acqua extramiofibrillare congela a temperatura superiore rispetto alla intramiofibrillare, plausibilmente a causa di minori interazione con i soluti e le proteine strutturali. Il congelamento dell'acqua extramiofibrillare richiama acqua dalle miofibrille, che si disidratano e schiacciano. Le immagini al microscopio elettronico (<span {{Dubbio_Ch_Org}}>reference da aggiungere</span>) mostrano infatti spazi extracellulari abnormi e strutture quasi filiformi. A queste modifiche si aggiunge il danno meccanico causato alle strutture dai cristalli di ghiaccio. Un successivo scongelamento ripristina in modo non completo la situazione oroginaria. E'È nozione comune infatti che la carne scongelata perda per cottura più acqua della fresca.
 
== Pane ==
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Quest'ultimo ossida il glutatione (GSH) {{Eng_Ch_Org|eng=Glutathione}}, causandone la dimerizzazione e la conseguente inattivazione. Il glutatione è un tripeptide, che contiene un insolito legame peptidico tra il gruppo amminico di una cisteina e il gruppo carbossilico della catena laterale del glutammato. Il glutatione riduce i ponti disolfuro a cisteine agendo da donatore di elettroni, con la conseguenza di ostacolare il riarrangiamento dei legami a ponte disolfuro tipico della fase di lievitazione del pane. <ref>Pane: [http://dx.doi.org/10.1006/jcrs.1998.0218 W. Grosh and H. Wieser Redox reactions in wheat dough as affected by ascorbic acid ''J. cereal sci.'' '''29'''(1):1-16 (1999)] </ref>
;'''Stabilità delle bolle gassose'''
Per intuire quali molecole sono responsabili della stabilità delle bolle gassose è possibile osservare dove le varie molecole si collochino all'interno dell'impasto. Nelle spendide immagini realizzate da Li e altri <ref>Pane: [http://dx.doi.org/10.1016/j.jcs.2004.02.004 W. Li, B.J. Dobraszczyk and P.J. Wilde. Surface properties and locations of gluten proteins and lipids revealed using confocal scanning laser microscopy in bread dough. ''Journal of Cereal Science'' '''39'''(3):403-411 (2004)]</ref> si nota che le glutenine si collocano nella massa dell'impasto, dove formano reticoli. All'interfaccia tra questa e le bolle di gas si collocano gliadine e lipidi polari. Sono queste molecole che con più probabilità hanno il compito di trattenere le bolle. Amido e lieviti sono intrappolati nel reticolo di glutenine sottoforma di inclusioni (granuli). I lipidi non polari rivestono le inclusioni oppure sono presenti sottoforma di micelle. E'È opportuno notare come parte delle gliadine e dei lipidi polari si inframmezzi alle glutenine nella massa dell'impasto, contribuendo probabilmente alla regolazione della elasticità.
; '''Viscosità'''
<span {{Dubbio_Ch_Org}}>Questa parte è da completare</span>. Tuttavia è utile sottolineare il ruolo delle gliadine nella viscosità.
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