Chimica organica/Sistemi Proteici: differenze tra le versioni

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Il latte, come l'uovo che sarà descritto in una prossima sezione, è una delle poche sostanze delle quali si nutre l'uomo che in natura ha come funzione principale proprio quella di essere un alimento. Ha inoltre la peculiarità di essere, allo stato naturale, una sospensione.
; <span ID=Caseine> Le Caseine </span>
Tra le proteine che si trovano nel latte vengono indicate come '''caseine''' quelle che precipitano quando il pH del latte venga abbassato a 4.6 alla temperatura di 30 °C. Molte caratterisitche reologiche del latte dipendono dalla presenza delle caseine, sulla cui struttura è giusto dunque spendere qualche parola. Horne <ref>Latte: [http://dx.doi.org/10.1016/S1359-0294(02)00082-1 D.S. Horne. Casein structure, self-assembly and gelation. ''Current Opinion in Colloid & Interface Science'' '''7''':456-461 (2002)]</ref> indica come col termine di caseine ci si riferisca ad una famiglia di proteine, suddivisibile in '''α<sub>S1</sub>''', '''a<sub>S2</sub>''', '''β''' e '''κ''' caseina. Tutte le caseine sono accomunate dalla forte idrofobicità, tanto che McMahon <ref name=mcMahon/> le indica come tra le proteine più idrofobiche di tutte. Le prime 3 sono caratterizzate dalla presenza di fosfoserina. La quarta è una glicoproteina descritta <ref>Latte: H. Swaisgood. Primary Sequence of Kappa-Casein. ''J Dairy Sci'' '''58''':583-592 (1975)</ref> come caratterizzata da due parti o, più propriamente, domini: uno globulare, apolare, e uno, quello contenente i residui glucidici, allungato e fortemente idrofilo. Tutte si trovano nel latte sottoforma di '''micelle''', all'interno delle quali si trovano anche minerali, prevalentemente calcio e fosforo. Tutte queste proteine '''tendono fortemente ad associarsi'''. '''Le prime tre tendono a precipitare in presenza di calcio''', poichèpoiché questo, alle condizioni tipiche del latte, è in grado di legarsi a gruppi fosforici di 2 caseine fosforilate. La κ-caseina non segue la stessa tendenza, sia per l'assenza di fosfoserina, sia per la repulsione elettrostatica tra i residui glicosidici, <span style="text-decoration: underline">carichi negativamente a pH tpico del latte</span>. La contemporanea presenza di tutte le caseine in ciascuna micella fa sì che la κ-caseina impedisca alle altre di aggregarsi.
; <span ID=MicelleCaseine> Le micelle di caseina </span>
Il modo nel quale le caseine si aggregano all'interno del latte è oggetto di ampio dibattito. Lo schema attualmente più accettato è presentato sottoforma di disegno dal Prof. Douglas dell'università di Guelph <ref>Latte: {{Photo_Ch_Org|photo=Illustrazione della micella di caseina}} [http://www.foodsci.uoguelph.ca/deicon/casein.html Professor H. Douglas Goff, Ph.D. at University of Guelph]</ref> (per una review di tutti i modelli proposti ad oggi si veda il lavoro di Phadungath)<ref>Latte: C. Phadungath. Casein micelle structure: a coincise review. ''Songklanakarin J. Sci. Technol.'' '''27'''(1):201-212 (2005).</ref>. Secondo tale schema la micella di caseine è pressappoco sferica, fortemente idratata e molto aperta allo scambio di acqua con la fase continua. Le catene polipeptidiche interne sono legate a dare una matrice (in inglese cross-linked) per mezzo di inclusioni di calcio fostato grandi alcuni nanometri. La κ-caseina si trova distribuita in modo pressappoco uniforme all'interno della micella, come brillantemente rivelato da Horisberger e Rouvet-Vauthey.<ref>Latte: {{Photo_Ch_Org|photo=Foto di micelle di caseina}} [http://dx.doi.org/10.1007/BF02400966 M. Horisberger and M. Rouvet-Vauthey. Localization of glycosylated κ-casein on thin sections of casein micelles by lectin-labelled gold markers. ''Histochemistry'' '''80''':523-526 (1984)]</ref> La struttura interna della micella fa sì che all'esterno si protendano segmenti poco compatti e carichi negativamente, prevalentemente a causa della presenza di κ-caseina. Tali segmenti ricordano i peli, tanto che lo strato esterno è definito in inglese hairy, "peloso". Lo strato hairy rende difficoltosa la flocculazione delle micelle grazie all'ingombro sterico e alla repulsione tra cariche dello stesso segno. A proposito di quest'ultimo aspetto è opportuno ricordare che tutti gli aggregati in soluzione acquosa la cui superficie sia carica tendono ad essere circondati da un doppio strato di ioni, descritto di nuovo con chiarezza da McMahon <ref name=mcMahon/>. Quelli presenti nello strato più interno hanno carica opposta rispetto a quella della superficie dell'aggregato. Questa considerazione risulta importante nel momento in cui si studino in profondità le trasformazioni delle micelle che portano alla produzione del formaggio.
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== Formaggio ==
La formazione del formaggio a partire dal latte per via enzimatica avviene attraverso tre stadi:<ref name=mcMahon>Formaggio: D.J. McMahon and and R.J. Brown. Enzymic Coagulation of Casein Micelles: A Review. ''Journal of Dairy Science'' '''67'''(5):919-929 (1984)</ref>'''proteolisi enzimatica''', '''aggregazione''' e '''gellificazione'''. L'enzima chimosina {{Eng_Ch_Org|eng=Chymosin o rennin}}, contenuto nel caglio {{Eng_Ch_Org|eng=rennet}} viene impiegato per la scissione del legame peptidico tra la fenilalanina 105 e la metionina 106 della κ-caseina. Questo separa il dominio idrofilo da quello apolare. Il primo va in soluzione mentre il secondo, che dopo la divisione viene chiamato para-κ-caseina, rimane nella micella. Le condizioni sono ora favorevoli perchèperché le micelle si aggreghino.
# La repulsione sterica tra le micelle vicine diminuisce
# La repulsione elettrostatica, dovuta almeno in parte ai residui glucidici, parimenti diminuisce.
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Anche l'uovo, come il latte, di fatto si è sviluppato in natura con la funzione di <span style="text-decoration: underline">alimento</span>, cosa che probabilmente incide in modo diretto sul valore dell'uovo come nutriente per l'essere umano. </br>
<span style="text-decoration: underline">L'albume di un uovo fresco presenta 4 porzioni</span>, distinguibili in modo chiaro per la diversa compattezza. Se un uovo viene aperto su una superficie liscia una parte dell'albume si allontana dal tuorlo, poichèpoiché più '''liquido''' {{Eng_Ch_Org|eng= thin}}. Vicino al tuorlo (e addirittura sopra, nelle uova freschissime) rimane l''''albume denso''' {{Eng_Ch_Org|eng= thick}}. Questo in realtà ingloba, come fosse una sacca, una seconda porzione di albume liquido, che circonda a sua volta una ultima porzione di albume denso, fotografata sopra.</br>
<span style="text-decoration: underline">Tutte le proteine presenti nell'albume sono globulari</span>, <span style="text-decoration: underline">tranne l'ovomucina</span>, chiaramente filamentosa, come rivela l'immagine sopra al microscopio ottico. E' intuibile che questa proteina sia responsabile della diversa consistenza dei due tipi di albume. In effetti la sua concentrazione, pur bassa in entrambi, è maggiore in quello denso. Il dibattito sulla proteina responsabile della densità dell'albume in realtà è molto acceso, quasi infuocato, a tratti. Per una ottima review si veda il lavoro di Li-Chan.<ref>Albume: E. Li-Chan and S. Nakai. Biochemical basis for the properties of egg white, in ''Critical reviews in Poultry Biology'' '''2'''(1):21-58 (1989)</ref>
; Possibile meccanismo d'azione dell'ovomucina sulla compattezza dell'albume