Chimica organica/Proteine: differenze tra le versioni

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La sintesi in laboratorio di un peptide è basata sull'attacco nucleofilo da parte di un gruppo amminico di un amminoacido nei confronti del gruppo carbossilico di un secondo amminoacido. Per evitare che il gruppo amminico della seconda molecola attacchi quello carbossilico della prima, è necessario trasformare il gruppo amminico in uno meno nucleofilo. Tipicamente lo si trasforma nel gruppo Boc (''terz''-'''B'''util '''o'''ssi '''c'''arbonilico) o nel gruppo Fmoc ('''F'''luorenil-'''m'''et'''o'''ssi-'''c'''arbonilico)

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Esiste anche la possibilità di generare peptidi che hanno le caratteristiche opportune per autoconcatenarsi. La ricerca di peptidi caratterizzati da queste insolite proprietà non è solamente una curiosità, ma riveste importanza nella ricerca delle rezioni chimiche che hanno (eventualmente) portato alla nascita di molecole complesse a partire da molecole più semplici agli albori della vita sulla terra. <span {{NotaSch_Ch_Org}}>[1]</span>

 

<span style="font-size:120%">Suddivisione in '''proteine fibrose e globulari''' </span>:<br/>

* Le '''proteine fibrose''' sono insolubili in acqua e costituiscono gli elementi strutturali dei tessuti animali. Hart identifica tre categorie: le cheratine, che costituiscono la pelle, i capelli, le piume e, in generale, i tessuti protettivi; i collageni, che troviamo nei tessuti connettivi, ad esempio nelle cartilagini e nei tendini; le sete, delle quali le ragnatele e i bozzoli dei bachi da seta sono un esempio.

* Le '''proteine globulari''' sono generalmente solubili in acqua, di forma approssimativamente sferica e specializzate nello svolgere funzioni biologiche. Ormoni, proteine di trasporto e di deposito ne sono un esempio.