Chimica organica/Amminoacidi: differenze tra le versioni
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La prolina rappresenta una eccezione,
Gli amminoacidi possono formare catene polimeriche, i peptidi, che prendono il nome di '''proteine''' se costituite da almeno 50-100 residui amminoacidici. L'ordine con il quale appaiono all'interno delle proteine è codificato, per 20 di questi, detti '''standard''' o '''proteogenici''', a livello genetico. Altri amminoacidi facenti parte delle proteine sono formati a partire da quelli codificati. Altri ancora non entrano a far parte delle proteine, ma rivestono altri importanti ruoli metabolici. Le prossime 3 sezioni descrivono gli amminoacidi facenti parte di questi 3 gruppi.
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|Gli amminoacidi, con l'eccezione della glicina, esistono come coppia di enantiomeri, identificati con <small>D</small> e <small>L</small>, come gli zuccheri. Le proteine sono solitamente formate da <small>L</small> amminoacidi. gli amminoacidi <small>D</small> si trovano in alcune proteine prodotte da alcuni microrganismi marini.<ref> Pisarewicz K, Mora D, Pflueger F, Fields G, Marí F. Polypeptide chains containing D-gamma-hydroxyvaline. J Am Chem Soc, 127(17), 6207-15 (2005)</ref>
É utile ripetere che <small>L</small> e <small>D</small> non si riferiscono alla attività ottica degli amminoacidi, ma a quella degli enantiomeri della gliceraldeide caratterizzati dalla loro stessa chiralità.
La non sistematicità della nomenclatura <small>D</small>-<small>L</small> da problemi nel caso della cisteina. Lo zolfo presente nella sua catena laterale determina, per le regole della priorità di Chan Ingold e Prelog, fa si che la lettera <small>D</small> identifichi l'enantiomero S, la lettera <small>L</small> identifica quello R.<br /><br />
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==== ... proteici non codificati nel DNA ====
Alcuni amminoacidi sono presenti nelle proteine ma non codificati nel codice genetico,
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==== ... non proteici ====
In natura si contano circa 200 aminoacidi, oltre ai 20 codificati nel DNA e a quelli più o meno comuni presenti nelle proteine. Essi sono comunque estremamente importanti
* precursori o intermedi del metabolismo
* parte di macromolecole importanti non proteiche
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* Hanno elevati punti di fusione
* Hanno elevati momenti dipolari
* Le costanti acido-base sono in accordo con la forma zwitterionica. A proposito di quest'ultimo punto è da notare come il valore tipico per la costante di acidità del gruppo carbossilico intorno a 10<sup>-3</sup>, mentre il valore tipico per la costante di basicità del gruppo amminico sia intorno a 10<sup>-4</sup>.
==== Titolazione di un amminoacido con catena laterale non ionizzabile ====
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==== Acidità e basicità delle funzioni carbossiliche e amminiche====
* Il <span {{Dato_Ch_Org}}> pK<sub>a</sub> medio del gruppo carbossilico in alfa al gruppo amminico è, per gli alfa amminoacidi, pari a 2.19 </span>, contro una pK<sub>a</sub> di 4.76 per l'acido acetico. Questa maggiore forza è interpretabile con la vicinanza del gruppo amminico, ad attrazione elettronica
* <u>L'acidità del gruppo amminico</u> è comparabile a quella di uno ione alchilammonio primario.
* I due gruppi amminici della <u>lisina</u> presentano costanti di acidità che paiono dipendere dalla vicinanza al carbonio carbossilico, caratterizzato da una parziale carica positiva.
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