Chimica organica/Proteine: differenze tra le versioni

Tra le catene laterali si stabiliscono interazioni che portano a ripiegamenti ulteriori rispetto a quelli dati da fogli-β e α-eliche eccetera, la così detta '''struttura terziaria'''. Tali interazioni sono di tipo debole tra amminoacidi idrofobici, interazioni dipolari tra amminoacidi con carica opposta, legami ponte idrogeno o legami a ponte disolfuro. Complessivamente questo insieme di legami porta ad esporre al solvente (in condizioni fisiologiche l'acqua) le parti polari della catena, ospitando all'interno della proteina o del peptide le parti non polari. </br>

<span style="font-size:120%">Suddivisione in '''proteine fibrose e globulari''' </span>:<br/>

Hart <ref name=Hart>H. Hart, L.E. Craine and D.J. Hart. Amminoacidi, Peptidi e Proteine. In:Chimica Organica, quarta edizione italiana. Ed. Zanichelli. (2003).</ref> propone una eccessiva (si veda poco oltre perchè) ma efficace suddivisione delle proteine in base alla loro struttura terziaria.

'''Questa suddivisione è senza dubbio eccessiva'''. Horne <ref>[http://dx.doi.org/10.1016/S1359-0294(02)00082-1 D.S. Horne. Casein structure, self-assembly and gelation. ''Current Opinion in Colloid & Interface Science'' '''7''':456-461 (2002)</ref> afferma che "Una larga porzione del codice genetico codifica [...] lunghe catene amminoacidiche che probabilmente non sono foldate in soluzione o che adottano strutture non globulari dall'ignota conformazione. [...] La loro mancata strutturazione facilita una risposta rapida e accurata a cambiamenti ambientali."

<span style="font-size:120%">'''Legami disolfuro''' </span>:<br/>

I legami disolfuro si formano tra atomi di zolfo facenti parte delle catene laterali di due cisteine. Ciò che avviene può essere descritto come una ossidazione reversibile che porta ad un legame covalente (S-S). Il legame, che prende il nome di "ponte disolfuro", tipicamente non si forma sulla superficie della proteina, a causa della presenza nel citoplasma di agenti riducenti. questi legami sono fondamentali nella determinazione della forma della proteina. ÉÈ interessante notare come molte proteine strutturali, che richiedono una elevata stabilità, siano caratterizzate da un alto numero di legami di questo tipo. Un esempio è dato della cheratina, che si trova nelle unghie.

|!{{Col2_Ch_Org}}| '''Formazione di un ponte disolfuro'''