Chimica organica/Proteine: differenze tra le versioni

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|{{Did1_Ch_Org}} width=100px rowspan=2|
'''Destra''': Legami ponte idrogeno in fogli-β paralleli</br>
'''Più a destra''': Stesso schema perla disposizione antiparallela</br>
'''Ancora più a destra''': Rappresentazione 3D dei fogli-β</br>
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{|{{Tabella_Ch_Org}}
|{{Col1_Ch_Org}} colspan=43| '''α-elica vista di lato e dall'alto'''
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|{{Did1_Ch_Org}} width=200px|'''Destra''': Vista di lato di un'α-elica formata da redisui di alanina. 2 legami idrogeno sono stati evidenziati in magenta; la distanza ossigeno-idrogeno è 2.08 Å (208 pm). La catena proteica è diretta verso l'alto. La parte N-terminale è in basso e la C-terminale in alto. Da notare che le catene laterali puntano leggermente verso il basso. </br>
|{{Did1_Ch_Org}}|'''Più a destra''': Vista dall'alto della stesa elica. 4 gruppi carbonilici puntano verso l'osservatore, distanziati da un angolo di circa 100°. Questo significa che l'elica compie un giro completo ogni 3.6 residui.
|[[Image:Alpha helix neg60 neg45 sideview.png|200px]]
|[[Image:Alpha helix neg60 neg45 topview.png|200px]]
|{{Did1_Ch_Org}}|Vista dall'alto della stesa elica. 4 gruppi carbonilici puntano verso l'osservatore, distanziati da un angolo di circa 100°. Questo significa che l'elica compie un giro completo ogni 3.6 residui.
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