Chimica organica/Proteine: differenze tra le versioni

Il legame peptidico può essere considerato derivato dall'attacco nucleofilo del gruppo amminico di un amminoacido al carbonio carbossilico di un altro amminoacido. Ne risulta un gruppo ammidico, efficacemente descritto mediante due strutture limite di risonanza, come mostrato nella prima figura. La seconda fa intuire come il legame tra carbonio ed idrogeno abbia un parziale carattere di doppio legame, che porta ad una rotazione non libera di un residuo amminoacidico rispetto all'altro. Secondo alcune stime <ref name=Solomons-proteine>T.W.G. Solomons. Amminoacidi e Proteine. In Chimica Organica. Ed. Editoriale Grasso. Bologna.</ref> la seconda struttura ha un peso del 40% nella descrizione del gruppo ammidico. Per ragioni di ingombro sterico la configurazione '''trans''' (E) è favorita di circa 1000 volte rispetto alla ''cis'' in tutti gli amminoacidi, con l'eccezione della prolina. <ref name=Sciencecollege>http://www.sciencecollege.co.uk/SC/biochemicals.html</ref> Solomons <ref name=Solomons-proteine/> definisce transoide questa configurazione.

Gli atomi di carbonio e azoto legati con legame peptidico costituiscono la '''catena principale''' di peptidi e proteine. La costituzione degli amminoacidi fa sì che tale catena presenti ad una estremità un atomo di carbonio ('''C terminale''') e all'altra un atomo di azoto ('''N terminale'''). I residui "R" di ciascun amminoacido costituiscono le '''catene laterali'''.

 

== Struttura secondaria ==