Chimica organica/Sistemi Proteici: differenze tra le versioni
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Il latte, come l'uovo che sarà descritto in una prossima sezione, è una delle poche sostanze delle quali si nutre l'uomo che in natura ha come funzione principale proprio quella di essere un alimento. Ha inoltre la peculiarità di essere, allo stato naturale, una sospensione.
; <span ID=Caseine> Le Caseine </span>
Tra le proteine che si trovano nel latte vengono indicate come '''caseine''' quelle che precipitano quando il pH del latte venga abbassato a 4.6 a 30 gradi. Molte caratterisitche reologiche del latte dipendono dalla presenza delle caseine, sulla cui struttura è giusto dunque spendere qualche parola. Horne <ref>Latte: [http://dx.doi.org/10.1016/S1359-0294(02)00082-1 D.S. Horne. Casein structure, self-assembly and gelation. ''Current Opinion in Colloid & Interface Science'' '''7''':456-461 (2002)]</ref> indica come col termine di caseine ci si riferisca ad una famiglia di proteine, suddivisibile in '''α<sub>S1</sub>''', '''a<sub>S2</sub>''', '''β''' e '''κ''' caseina. Tutte le caseine sono accomunate dalla forte idrofobicità, tanto che McMahon <ref name=mcMahon/> le indica come tra le proteine più idrofobiche di tutte. Le prime 3 sono caratterizzate dalla presenza di fosfoserina. La quarta è una glicoproteina descritta <ref>Latte: H. Swaisgood. Primary Sequence of Kappa-Casein. ''J Dairy Sci'' '''58''':583-592 (1975)</ref> come caratterizzata da due parti o, più propriamente, domini: uno globulare, apolare, e uno, quello contenente i residui glucidici, allungato e fortemente idrofilo. Tutte si trovano nel latte sottoforma di '''micelle''', all'interno delle quali si trovano anche minerali, prevalentemente calcio e fosforo. Tutte queste proteine '''tendono fortemente ad associarsi'''. '''Le prime tre tendono a precipitare in presenza di calcio''', poichè questo, alle condizioni tipiche del latte, è in grado di legarsi a gruppi fosforici di 2 caseine fosforilate. La κ-caseina non segue la stessa tendenza, sia per l'assenza di fosfoserina, sia per la repulsione elettrostatica tra i residui glicosidici, <
; <span ID=MicelleCaseine> Le micelle di caseina </span>
Il modo nel quale le caseine si aggregano all'interno del latte è oggetto di ampio dibattito. Lo schema attualmente più accettato è presentato sottoforma di disegno dal Prof. Douglas dell'università di Guelph <ref>Latte: {{Photo_Ch_Org|photo=Illustrazione della micella di caseina}} [http://www.foodsci.uoguelph.ca/deicon/casein.html Professor H. Douglas Goff, Ph.D. at University of Guelph]</ref> (per una review di tutti i modelli proposti ad oggi si veda il lavoro di Phadungath)<ref>Latte: C. Phadungath. Casein micelle structure: a coincise review. ''Songklanakarin J. Sci. Technol.'' '''27'''(1):201-212 (2005).</ref>. Secondo tale schema la micella di caseine è pressappoco sferica, fortemente idratata e molto aperta allo scambio di acqua con la fase continua. Le catene polipeptidiche interne sono legate a dare una matrice (in inglese cross-linked) per mezzo di inclusioni di calcio fostato grandi alcuni nanometri. La κ-caseina si trova distribuita in modo pressappoco uniforme all'interno della micella, come brillantemente rivelato da Horisberger e Rouvet-Vauthey.<ref>Latte: {{Photo_Ch_Org|photo=Foto di micelle di caseina}} [http://dx.doi.org/10.1007/BF02400966 M. Horisberger and M. Rouvet-Vauthey. Localization of glycosylated κ-casein on thin sections of casein micelles by lectin-labelled gold markers. ''Histochemistry'' '''80''':523-526 (1984)]</ref> La struttura interna della micella fa sì che all'esterno si protendano segmenti poco compatti e carichi negativamente, prevalentemente a causa della presenza di κ-caseina. Tali segmenti ricordano i peli, tanto che lo strato esterno è definito in inglese hairy, "peloso". Lo strato hairy rende difficoltosa la flocculazione delle micelle grazie all'ingombro sterico e alla repulsione tra cariche dello stesso segno. A proposito di quest'ultimo aspetto è opportuno ricordare che tutti gli aggregati in soluzione acquosa la cui superficie sia carica tendono ad essere circondati da un doppio strato di ioni, descritto di nuovo con chiarezza da McMahon <ref name=mcMahon/>. Quelli presenti nello strato più interno hanno carica opposta rispetto a quella della superficie dell'aggregato. Questa considerazione risulta importante nel momento in cui si studino in profondità le trasformazioni delle micelle che portano alla produzione del formaggio.
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# La repulsione elettrostatica, dovuta almeno in parte ai residui glucidici, parimenti diminuisce.
# L'idrofobicità complessiva delle micelle risulta complessivamente aumentata, rendendo più intense le interazioni idrofobiche tra di esse.
McMahon <ref name=mcMahon/> descrive brillantemente da dove derivi la spinta termodinamica alla formazione di interazioni idrofobiche in ambiente acquoso: l'interazione tra acqua e proteine introduce un certo livello di ordine nella disposizione delle molecole di acqua attorno alle proteine stesse. L'entropia del sistema risulta dunque diminuita dalla presenza di proteine. L'aggregazione delle proteine riduce il numero di interazioni tra di esse e le molecole di acqua ed è dunque favorita dal punto di vista entropico. Ricordando la relazione ΔG= ΔH-TΔS, risulta intuibile come le interazioni siano favorite da un incremento di temperatura. <
A proposito della repulsione elettrostatica tra micelle è interessante notare come un abbassamento della temperatura successivo alla fase di proteolisi enzimatica aumenti la concentrazione di Ca<sup>2+</sup> in soluzione, liberato dal fosfato di calcio, che è in grado di compensare più efficacemente la carica negativa superficiale delle micelle, diminuita a seguito della scissione della κ-caseina, ma pur sempre presente. Nuovi ponti calcio possono inoltre stabilirsi tra micelle.
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Anche l'uovo, come il latte, di fatto si è sviluppato in natura con la funzione di <
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; Possibile meccanismo d'azione dell'ovomucina sulla compattezza dell'albume
E' tuttavia interessante riportare almeno una opinione riguardante l'ovomucina. Se questa è responsabile della densità dell'albume, il suo meccanismo di azione non passa attraverso la formazione di legami tra filamenti (crosslinks), ma pittosto attraverso l'ingarbugliamento tra questi, un pò come si verifica in una matassa disordinata. Questa opinione è basata sul fatto che le energie sufficienti a far perdere di consistenza all'albume denso sono troppo basse, incompatibili con la scissione di legami chimici. A dimostrazione di questo c'è un esperimento eseguito presso il Campus di Scienze degli Alimenti di Cesena, <ref>Albume: A.C. Berardinelli, M.A. Cremonini, A. Franchini, A. Giunchi, A. Guarnieri, L. Laghi, G. Placucci and L. Ragni. Effetto delle sollecitazioni meccaniche dovute al trasporto sulla qualità dell'uovo. ''Rivista di avicoltura'' '''635''':35-40 (2003)</ref> al quale le immagini sotto si riferiscono. Sono state registrate le sollecitazioni trasmesse alle uova dal pianale di carico di un tir utilizzato comunemente per il loro trasporto dal luogo di produzione a quello di vendita. Tali sollecitazioni sono state ripetute su uova di vario tipo, mediante un elettroattuatore. L'effetto delle vibrazioni subite dalle uova durante il trasporto sono sufficienti a ridurre la compattezza dell'albume denso, una sorta di invecchiamento accelerato.
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; Antimicrobici dell'albume
La porosità del guscio delle uova di gallina è tale da permettere l'ingresso di patogeni, che rappresentano un rischio per la sopravvivenza dell'embrione, oltre che per la salute di chi si nutra dell'uovo. Sono attivi tuttavia alcuni meccanismi all'interno dell'albume che ostacolano la proliferazione dei patogeni. Tra questi uno poco noto, ma in questa sede interessante, è rappresentato della '''compattezza stessa dell'albume'''. Yadav <ref>Albume: N.K. Yadav and V. Vadera Mechanism of egg white resistance to bacterial growth. ''Journal of Food Science'' '''42''':97-99 (1977)</ref> descrive come sottoponendo l'albume a ultrasuoni si sia ridotta la compattezza dell'albume senza incidere sulle altre carateristiche, riuscendo ad accrescere la proliferazione di diversi patogeni, tra i quali Salmonella. </br>
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; Cara, l'albume è impazzito
La descrizione del montaggio a neve {{Eng_Ch_Org|eng=foaming}} degli albumi mediante sbattitura {{Eng_Ch_Org|eng=beating}} permette di introdurre alcuni concetti di carattere generale. Alla base della formazione della emulsione è la denaturazione delle proteine, causata da due meccanismi concomitanti:<ref>Albume: [[w:en:Egg_white#Creating an egg foam]]</ref> Il rimescolamento determina forze che fanno perdere alle proteine la struttura terziaria. {{Eng_Ch_Org|eng=unfolding}} Nella massa dell'albume viene inglobata aria. La modifica delle interazioni tra la proteina e l'ambiente circostante ne determina un riarrangiamento. In particolare la proteina che si trovi all'interfaccia tra la massa acquosa e l'aria tende ad esporre verso l'acqua le parti polari. In questo la proteina ricorda le molecole anfifiliche come i fosfolipidi. La presenza di proteine all'interfaccia acqua-aria riduce la tensione superficiale dell'acqua, stabilizzando l'emulsione. Se troppe proteine vengono denaturate l'effetto positivo della ridotta tensione superficiale è superato dalle troppo ridotte interazioni tra proteine e acqua. L'acidificazione della schiuma, solitamente per aggiunta di cremor tartaro, aumenta le interazioni proteine-acqua, stabilizzando la schiuma.
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