Chimica organica/Sistemi Proteici: differenze tra le versioni
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La farina bianca deriva dalla macinazione dell'endosperma del chicco di alcuni cereali. Le pareti delle cellule che lo compongono forniscono le cellulose e gli altri carboidrati insolubili. All'interno delle cellule di trovano gli amiloplasti, contenenti amido e proteine. Queste ultime possono essere suddivise in due gruppi in base alla '''solubilità in acqua''': '''albumine''' e '''globuline''' sono '''solubili''', '''gliadine''' e '''glutenine''', che complessivamente costituiscono il glutine, '''non lo sono'''. Dalle caratteristiche e dalla concentrazione di queste ultime dipendono molte delle proprietà degli impasti con acqua che interessano il panificatore: <span {{Dubbio_Ch_Org}}> da aggiuingere </span>.</br>
;'''Elasticità'''
L'elasticità dell'impasto è legata alle proprietà di alcune subunità delle proteine che compongono il glutine, note come '''HMW''' (high molecular weight subunits). Le subunità HMW di molecole diverse sono unite testa-coda da ponti disolfuro. Inoltre nella farina disidratata, secondo Belton, <ref name=Belton>Pane: P.S. Belton. On the Elasticity of Wheat Gluten. ''Journal of Cereal Science'' '''29''':103-107 (1999)</ref> tra le subunità facenti parte di proteine diverse si può stabilire una elevata quantità di legami ponte a idrogeno. Tali subunità formano così strutture simili ai fogli β, sebbene di gran lunga più disordinate, descritte schematicamente dalla figura 1 in alto. Belton identifica tali zone con il temine di "trains". Quando la farina viene idratata, l'acqua rompe le strutture descritte in alcune zone specifiche, che si riarrangiano in "loops", come in figura 2. L'impastamento, inoltre, distende le glutenine aumentando l'ordine dei "trains" e aiuta le proteine ad avvolgere le camere contenenti CO<sub>2</sub> formate dalla lievitazione {{Eng_Ch_Org|eng=proofing}}. All'aumentare della idratazione, il rapporto tra loops e trains si sposta sempre più a favore dei primi, come mostra la figura 3. In seguito a trazione meccanica i loops sono in grado di estendersi e, al termine della trazione, di riacquistare la conformazione originaria, conferendo elasticità all'impasto.
;'''Tenacia'''
Alla tenacia dell'impasto contribuisce la formazione di ponti disolfuro tra residui di cisteina. Le sostanze ossidanti favoriscono la loro creazione. Tra queste è necessario ricordare ClO<sub>2</sub>, la cui addizione agli impasti è oggi vietata. Gli idroperossidi, formati dalla ossidazione dei lipidi, accelerano la medesima reazione, tanto che una farina invecchiata 12 mesi, da origine ad un pane dal volume maggiore rispetto ad una farina appena macinata. Il processo Chorleywood (dal nome della cittadina dove si trova la Flour Milling and Baking Research Association che nel 1961 lo inventò) consiste nell'aggiunta di acido ascorbico seguito da una impastatura molto rapida. L'acido ascorbico si ossida a deidroascorbico.
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Quest'ultimo ossida il glutatione (GSH) {{Eng_Ch_Org|eng=Glutathione}}, causandone la dimerizzazione e la conseguente inattivazione. Il glutatione è un tripeptide, che contiene un insolito legame peptidico tra il gruppo amminico di una cisteina e il gruppo carbossilico della catena laterale del glutammato. Il glutatione riduce i ponti disolfuro a cisteine agendo da donatore di elettroni, con la conseguenza di ostacolare il riarrangiamento dei legami a ponte disolfuro tipico della fase di lievitazione del pane. <ref>Pane: [http://dx.doi.org/10.1006/jcrs.1998.0218 W. Grosh and H. Wieser Redox reactions in wheat dough as affected by ascorbic acid ''J. cereal sci.'' '''29'''(1):1-16 (1999)] </ref>
;'''Stabilità delle bolle gassose'''
Per intuire quali molecole sono responsabili della stabilità delle bolle gassose è possibile osservare dove le varie molecole si collochino all'interno dell'impasto. Nelle spendide immagini realizzate da Li e altri <ref>Pane: [http://dx.doi.org/10.1016/j.jcs.2004.02.004 W. Li, B.J. Dobraszczyk and P.J. Wilde. Surface properties and locations of gluten proteins and lipids revealed using confocal scanning laser microscopy in bread dough. ''Journal of Cereal Science'' '''39'''(3):403-411 (2004)]</ref> si nota che le glutenine si collocano nella massa dell'impasto, dove formano reticoli. All'interfaccia tra questa e le bolle di gas si collocano gliadine e lipidi polari. Sono queste molecole che con più probabilità hanno il compito di trattenere le bolle. Amido e lieviti sono intrappolati nel reticolo di glutenine sottoforma di inclusioni (granuli). I lipidi non polari rivestono le inclusioni oppure sono presenti sottoforma di micelle. E' opportuno notare come parte delle gliadine e dei lipidi polari si inframmezzi alle glutenine nella massa dell'impasto, contribuendo probabilmente alla regolazione della elasticità.
; '''Viscosità'''
<span {{Dubbio_Ch_Org}}>Questa parte è da completare</span>. Tuttavia è utile sottolineare il ruolo delle gliadine nella viscosità.
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