Chimica organica/Sistemi Proteici: differenze tra le versioni
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# L'idrofobicità complessiva delle micelle risulta complessivamente aumentata, rendendo più intense le interazioni idrofobiche tra di esse.
McMahon <ref name=mcMahon/> descrive brillantemente da dove derivi la spinta termodinamica alla formazione di interazioni idrofobiche in ambiente acquoso: l'interazione tra acqua e proteine introduce un certo livello di ordine nella disposizione delle molecole di acqua attorno alle proteine stesse. L'entropia del sistema risulta dunque diminuita dalla presenza di proteine. L'aggregazione delle proteine riduce il numero di interazioni tra di esse e le molecole di acqua ed è dunque favorita dal punto di vista entropico. Ricordando la relazione ΔG= ΔH-TΔS, risulta intuibile come le interazioni siano favorite da un incremento di temperatura. <u> La diretta proporzionalità tra temperatura e intensità delle interazioni è considerata un vero e proprio carattere distintivo delle interazioni idrofobiche tra molecole presenti in ambiente acquoso</u>.
A proposito della repulsione elettrostatica tra micelle è interessante notare come un abbassamento della temperatura successivo alla fase di proteolisi enzimatica aumenti
== Albume ==
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